рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры

Реферат Курсовая Конспект

Роль белков в процессах жизнедеятельности.

Роль белков в процессах жизнедеятельности. - раздел Химия, БИОХИМИЯ Функции Белков: 1. Ферментативная — В Клетке Участвуют В Биохи­Мичес...

Функции белков:

1. Ферментативная — в клетке участвуют в биохи­мических реакциях 2000 различных ферментов, и все они по химической природе — белки (простые или сложные).

2. Гормональная — в организме человека 50% всех гормонов имеют белковую природу.

3. Рецепторная — избирательное связывание различ­ных регуляторов — гормонов, биогенных аминов, простагландинов, медиаторов, циклических мононуклеотидов, протекает с помощью белков-рецепторов.

4. Структурная (пластическая) — мембраны всех кле­ток и субклеточных единиц представляют собой бислой: белки и фосфолипиды, т. е. белки играют роль в формировании всех клеточных структур.

5. Иммунологическая — гуморальный иммунитет организма человека связан с наличием g-глобулинов (антител).

6. Гомеостатическая — свертывание крови связа­но с наличием в крови белков свертывания крови (факторов).

7. Противосвертывающая — антитромбиновая, антитромбопластиковая и фибринолитическая системы связаны с наличием в крови соответствующих белков.

8. Геннорегуляторная — белки-гистоны, кислые белки играют роль в регуляции процесса трансляции.

9. Транспортная — перенос О2, ВЖК, липидов, сте­роидов, витаминов, лекарственных веществ осуществляют различные фракции белков крови.

10. Сократительная — в работе мышц участвуют белки: актин, миозин, тропонин и тропомиозин.

11. Обезвреживающая — при отравлениях солями тяжелых металлов (свинец, медь, цинк и др.) и алкалоидами противоядием являются белки (особенно молочных продуктов).

12. Опорная (механическая) — прочность соедини­тельной, хрящевой и костной ткани за счет белков — коллагена, эластина, фибронектина.

13. Создание биопотенциалов мембран и клеток и внутренней мембраны митохондрий.

14. Энергетическая — 1 г. белка, окисляясь до конечных продуктов — мочевины, углекислого газа и воды, дает 4,1 ккал энергий.

 

4.Строение и общие свойства белков. Уровни организации белковой молекулы.Белки – существенная составная часть всех клеточных структур.

При гидролитическом расщеплении белков кислотами, щелочами или протеолитическими ферментами они распадаются на составные части – аминокислоты. Размеры белковых молекул в среднем составляют 5-6 нм, а молекулярная масса от 5000 до 500 000 Да. Белки растворимы в воде и сольватированы (окружены молекулами воды), в зависимости от аминокислотного состава несут определенный заряд и имеют определенную изоэлектрическую точку.

Белки находятся в природном, или нативном состоянии, если они обладают определенным строением, окружены молекулами воды (сольва- тированы) и не находятся в нейтральном состоянии. Если нарушается при­родная структура белка, то наступает его денатурация. Денатурация может возникнуть, например, под влиянием высокой температуры, органических растворителей, сильных кислот или оснований, солей тяжелых металлов.

Первая теория строения белков была предложена Г. Мульдером, ее поддерживали И. Берцелиус, Ю. Либих, Ж. Дюма. Она называлась "теория протеина" и предполагала, что белки состоят из минимальных структурных единиц - протеинов. А.Я. Данилевский в 80-х годах XIX в. доказал, что белки состоят из аминокислот, соединенных такими же связями, как в биурете.

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, образуется за счет пептидных связей, возникающих за счет альфа-карбоксильной группы одной аминокислоты и альфа-амино­группы последующей аминокислоты.

Вторичная структура — способ укладки полипептидной цепи в альфа-спираль или b - структуру за счет менее прочных водородных связей (Нd+ …Оd-).

Третичная структура — пространственная укладка a - спирали или полипептидной цепи в определенную конформацию за счет четырех видов связей:

1. водородных: Нd+ …Оd-,

2. ионных (солеобразующих): —NH3 + . . . ,

3. дисульфидных: —S—S—;

4. гидрофобных (сил Ван-дер-Ваальса).

Третичная структура — субъединица.

Четвертичная структура— «комплекс субъединиц способных к диссоциации, (Джон Бернал), или объединение в определенном порядке двух и большего количества субъединиц в молекулу олигомерного белка.

 

5.Химические связи в молекуле белка. Классификация. В состав молекулы белка входит большое количество аминокислот с различными функциональными группами, поэтому определение химических связей внутри нативной (природной) молекулы белка представляет серьезные трудности, в особенности характер лабильных связей. Силы, которые возникают между аминокислотами в процессе синтеза белка, соответствуют двум типам связей – прочным и слабым.

Прочные связи. Прочная связь не может быть нарушена при беспорядочном тепловом движении. Скелет, или первичная структура, такой большой молекулы, как белок, скреплен именно такими связями. Следовательно, к числу прочных связей относятся прежде всего ковалентные связи, и наиболее значительная из них – пептидная связь. Ее чистота в молекуле белка соответствует числу аминокислотных остатков.

Пептидная связь образуется при взаимодействии аминогруппы одной кислоты с кислотным остатком другой, при этом выделяется молекула воды:

NH2–CH2–COOH+NH2–CH2–COOH NH2–CH2–CO–NH–CH2–COOH.

Доказательством существования в белках пептидной связи может служить биуретовая реакция, на которую впервые обратил внимание А.Я. Данилевский в связи с изучением свойств белковых веществ.

Биурет – вещество с повторяющейся группой –СО–NH–, которое в присутствии солей меди в щелочной среде, как и другие вещества аналогичного строения, образует цветные комплексные соли типа:

 

 
 

 

 


биурет

Эта реакция послужила началом создания теории пептидного строения белковых веществ.

Второе доказательство существования пептидной связи в белках – присутствие аминокислот и низкомолекулярных пептидов в гидролизатах белков (кислотных, щелочных, ферментативных). Число свободных a-аминогрупп и карбоксильных групп, не участвующих в образовании пептидной связи, равно количеству полипептидных цепей, имеющихся в исследуемом белке. Исследование специфического действия на белки некоторых протеолитических ферментов также показало существование пептидной связи, так как специфичность действия фермента сводится к разрушению полипептидной цепи. На основе всего этого было установлено, что главной прочной ковалентной связью в белках является пептидная связь. При этом выявлено, что в построении полипептидной цепи участвуют только a-аминогруппы и кислотные остатки, расположенные с a-аминогруппой. Следовательно, полипептидная цепь, составляющая белок, не имеет разветвлений.

Таким образом, определенное чередование аминокислот в полипептидной цепи представляет первичную структуру белка и является основным фактором, определяющим его структуру.

Аминокислота цистеин выполняет особую роль, так как при ее окислении боковые цепи соединяются, образуя дисульфидную связь.

Дисульфидная связь – вторая важная ковалентная связь, образуемая при отщеплении атома Н от SH-группы двух цепей цистеина.

Для многих белков эта связь является решающим структурным фактором. Расщепление дисульфидной связи возможно лишь при восстановлении с образованием SH-групп, но при этом белки теряют свои нативные (первоначальные) свойства. Значение дисульфидной связи состоит в том, что она фиксирует пространственную конфигурацию полипептидной цепи и, кроме того, в построении молекулы многих белков принимает участие не одна полипептидная цепь, а несколько:

 
 

 

 


У некоторых белков полипептидные цепи соединены дисульфидной связью.

 
Слабые связи. Из всех короткодействующих сил наибольшее биологическое значение имеет водородная связь. Природа этой связи относительно проста. Группы ковалентно связанных атомов ОН и NH имеют большие дипольные моменты. В области ядра водорода находится избыточный положительный заряд, так как плотность электронов вокруг тяжелого ядра выше, и ввиду того, что водород имеет только один электрон, отрицательно заряженные группы других молекул (или отрицательно заряженные концы других диполей) могут приблизиться к протону вплотную, насколько позволяет отталкивание электронных облаков. Возникающее при этом электростатическое взаимодействие и носит название водородной связи. Обычно водородную связь между группами изображают в виде:

 

 


Биологическое значение этой связи состоит в том, что в больших молекулах – белках, нуклеиновых кислотах, полисахаридах – содержится большое число групп, способных образовывать водородную связь, и в этом случае она обладает большой силой.

Первичная структура молекул белка такова, что они располагаются в специфическом правильном порядке. Так как энергия молекулы должна быть минимальной, то число водородных связей должно быть максимальным, если их образование не приводит к увеличению энергии и деформации других связей. Поэтому водородные связи должны играть важную роль в образовании вторичной и третичной структур. Полипептидная цепь не имеет жесткой структуры, так как пептидная связь носит характер полудвойной, и поэтому невозможно вращение вокруг ее оси; С, N, OH, O должны лежать в одной плоскости. Однако если проследить молекулу белка вдоль полипептидной цепи, то обнаружим, что плоскости, в которых находится сочетание –С–NН–, повернуты относительно друг друга так, что в целом молекула белка имеет вид спирали. Спираль может быть закручена в ту или другую сторону. Наиболее распространен тип спирали, получивший название a-спирали.

Особенность a – спирали состоит в том, что в ней возникают внутрицепочечные водородные связи, повышающие устойчивость спиральной формы молекулы. Плоскости, в которых лежат группы –СО–NH–, наматываются вокруг оси спирали так, что атом водорода группы NH оказывается против группы СО на таком расстоянии от атома кислорода, на котором может возникнуть водородная связь. Диаметр получающейся спирали равен 10 А, и на один оборот ее приходится 3,6 остатка –С– NH–СО–С–, углеводородные цепи располагаются сбоку от спирали. Таким образом создается вторичная структура белка, для которой характерны спирализованные участки полипептидной цепи, стабилизированные водородной связью.

Ионные связи. Молекулы белка, находясь в растворе, содержат большое количество ионизированных групп СОО и NH3+. В определенный момент времени часть этих групп полностью ионизирована, поэтому протоны переходят от одной группы к другой, что приводит к флуотации дипольного момента. Такая флуотация момента индуцирует диполи в соседних молекулах и вызывает притяжение между молекулами, возникшие электростатические силы обозначают как электровалентные, или ионные связи.

Такие связи возникают в концевых группах полипептидной цепи, а также у вторых групп кислых или основных аминокислот.

Гидрофобные взаимодействия (неполярные связи). Аминокислоты, имеющие гидрофобные боковые цепи, находятся большей частью внутри молекулы белка, тогда как полярные аминокислоты располагаются на поверхности.

Такое расположение гидрофобных групп аминокислот обусловлено силами Лондона-Ван-дер-Ваальса, которые возникают в результате сближения, например, двух групп СН2. Появившееся при этом гидрофобное взаимодействие может быть сильнее энергии водородной связи. Таким образом, аполярные группы аминокислот, сближаясь, могут образовать такую аполярную фазу молекулярного масштаба, в которую молекулы воды совершенно не могут проникнуть. Стремление к объединению аполярных групп аминокислот приводит к дополнительному искажению формы полипептидной цепи молекулы белка. Это дает основание предполагать, что гидрофобным взаимодействиям наряду с дисульфидной связью принадлежит важная роль в формировании третичной структуры белка.

Другие связи. Помимо перечисленных связей в молекуле белка возможно образование и других, которые в какой-то степени ответственны за формирование соответствующей структуры белка. Есть предположение, что SH-группы цистеина могут реагировать со свободными карбоксильными группами аминокислот, образуя тиоэфирную связь:

 

R1–CH2SH+HOOC–R2 R–CH2–S–CO–R2 .

Не исключена возможность присутствия в белках участков с тиазоловым кольцом, образующимся при взаимодействии SH-группы цистеина с пептидной связью:

 

 


Форма белковых молекул. Разнообразная укладка полипептидных цепей в молекуле обуславливает две формы белков: глобулярную и фибриллярную.

К глобулярным белкам относятся такие, у которых полипептидные цепи уложены в виде мотка и имеют близкую к шарообразной форму. К таким белкам, как правило, относятся все легкорастворимые белки жидких сред организма (лимфы, крови) и большинство ферментов.

Фибриллярные белки отличаются от глобулярных пространственным расположением полипептидных цепей. Для них наряду со спиральной формой полипептидной цепи, возможна и зигзагообразная структура, так называемый складчатый лист, и другие.

В настоящее время различают три типа расположения полипептидных цепей в фибриллярных белках: a-кератиновый, коллагеновый и b-кератиновый.

Для всех типов фибриллярных белков характерен тесный контакт между отдельными полипептидными цепями, преимущественно в продольном направлении. Это свойство обуславливает их меньшую растворимость и тенденцию к образованию волокон.

Фибриллярные белки входят в состав основных структурных элементов клетки: поверхностных мембран, волокон мышечной и соединительной тканей, других опорных тканей.

Классификация белков. В природе существует огромное многообразие белковых веществ с различными физико-химическими и биологическими свойствами. Это создает большую трудность для их классификации.

Несмотря на обилие новых сведений о белках, составить классификацию пока не представляется возможным. Общепринятым является деление на глобулярные и фибриллярные белки. Такое деление основано на внешнем строении белка, которое находит свое выражение в способности их к растворению.

С другой стороны, при классификации белков учитывают и другой установившийся принцип деления их по составу. Белки, состоящие только из одних аминокислот, получили название простых, или протеинов, а белки, в состав ко-

торых входят компоненты небелкового характера, сравнительно легко отщепляющиеся, носят название сложных белков, или протеидов.

С расширением знаний о белках установившиеся критерии стали недостаточными. Так, например, некоторые из простых белков содержат углеводы (глобулины, некоторые альбумины, коллаген) или фосфор (пепсин). Предполагается, что целесообразно учитывать прочность связи небелкового компонента с белком. Если имеется связь равная по силе пептидной, такие белки могут быть отнесены к простым. В случае, если небелковые компоненты связаны с белком рыхлой связью, целесообразнее относить его к сложным белкам. Приведем условную классификацию белков.

Простые белки подразделяются на следующие группы:

1.Глобулярные белки:

· альбумины и глобулины входят в состав практически всех клеток и тканей человека и животных как обязательная составная часть всех жидких сред организма. Эти белки всегда находятся вместе и могут быть отделены по растворимости в воде. Альбумины хорошо растворимы в дистиллированной воде, тогда как глобулины – только в разбавленных солевых растворах. Альбумины обладают сравнительно низким молекулярным весом (например, у молочного альбумина – 15000). Глобулины в большинстве случаев представляют собой белки, обладающие биологической активностью. Их молекулярный вес намного превышает таковой у альбуминов (180000 у глобулинов плазмы). Многие глобулины соединены прочной связью с углеводами;

· гистоны и протамины – это группа щелочных белков, встречающихся в смеси друг с другом в тканях, богатых нуклеиновыми кислотами. Щелочной характер этих белков обусловлен высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот. В составе гистонов их до 30%, в протаминах – до 80%, только на долю аргинина приходится до 75%. С нуклеиновыми кислотами протамины образуют солеподобную труднорастворимую связь;

· фосфопротеины часто относят к сложным белкам из-за содержащейся в них фосфорной кислоты. Однако фосфорная кислота связана с белком прочной связью, что позволяет отнести их к простым белкам. К фосфопротеинам относятся казеин – главный белок молока млекопитающих, вителлины, содержащиеся в желтке яиц.

2. Переходные формы. Промежуточное положение между глобулярными и фибриллярными белками занимают фибриноген и миозин.

Оба белка имеют относительно хорошую растворимость. Молекула фибриногена, размер которой равен 28х6 ммк, состоит из двух идентичных половин с молекулярным весом 160000, каждая из которых содержит по три полипептидных цепи. Фибриноген, циркулирующий в крови животных и человека, в среднем составляет 4% белков плазмы. Ему принадлежит важная роль в процессе свертывания крови.

Миозин вместе с актином составляет 55% всех белков, экстрагируемых из поперечно – полосатых мышц. Эти два белка определяют наиболее важные особенности структуры мышечных волокон, способных к сокращению. Молекула миозина имеет вид тонких нитей длиной 150–200 ммк и диаметром 2 ммк. Предположительно они состоят из двух или трех a-спиралей, скрученных вместе по типу каната. Миозин является биологически активным белком, катализирующим отщепление концевого фосфата от АТФ с освобождением большого количества энергии.

Проламины и глютелины представляют собой запасные белки хлебных злаков. Проламин пшеницы, называемый глиадином, вместе с a- и b-глютелинами составляет клейковину, т.е. то, что остается в муке после удаления из нее крахмала.

3. Фибриллярные белки.В эту группу белков входят вещества стромы, называемые склеропротеинами. Общее свойство этих белков – полная нерастворимость в воде. К таким белкам относятся эластин эластических волокон, кератин волос, шерсти, перьев, коллаген соединительной ткани, фиброген шелка и др.

Характерная особенность кератинов – белков шерсти, волос, копыт, рогов, перьев – высокое содержание цистина. Весьма разнообразна их вторичная структура. Кератины волос, шерсти обнаруживают признаки a-спирали. Предполагают существование нескольких a-спиралей, скрученных между собой по типу каната. Отдельные цепи кератинов связаны между собой дисульфидными мостиками.

Коллаген выполняет структурную функцию в сухожилиях и хрящах, но в процессе костеобразования волокна коллагена играют особую роль центров конденсации игольчатых кристаллов гидроксиапатита. Одна треть аминокислотных остатков коллагена приходится на долю глицина, одна четверть – на долю пролина и оксипролина. Пролин и оксипролин не могут входить в a-спиральные участки, так как у них отсутствуют NH-участки, а пиррольные кольца не позволяют СО-группе приблизиться к атому азота остова полипептидной цепи. Поэтому коллаген совсем не содержит a – спиралей. Особенность аминокислотного состава коллагена – очень малое содержание серосодержащих аминокислот. При кипячении с водой коллаген меняет свойства – становится растворимым в воде и носит название желатины (глютин).

Сложные белки – протеиды К этой группе относятся те белки, которые, кроме белкового компонента (состоящего из аминокислот), содержат относительно легко отщепляемую группу небелкового характера (простетическую группу).

1. Липопротеиды.Это белки, образующие комплекс с жироподобными веществами. Среди них различают два типа комплексов. В одном типе комплексов, которые растворимы в воде, липид расположен внутри молекулы, а сверху покрыт белковой частью. В другом типе, наоборот, белковая часть находится внутри, а на поверхности – липид. Такие комплексы растворимы только в жировых растворителях, их называют протеолипидами. В первом случае содержание липидов достигает 75%, во втором – 35%. Липопротеиды обоих типов представляют собой вещества нестойкие, легко разрушающиеся при замораживании и оттаивании клеток.

Белково-липидные комплексы встречаются в составе плазмы крови, мембран клеток и митохондрий, принимая участие в построении этих структур.

2. Гликопротеиды.Группа белковых веществ, у которых белковый компонент связан с кислым полисахаридом рыхлой связью ионного типа, представляет собой гликопротеиды. Ввиду низкой растворимости эти белки относят к фибриллярным белкам. Водные растворы таких белков обладают высокой вязкостью. Они встречаются в выделениях слизистой оболочки, основном веществе опорных тканей, яичном белке.

3. Хромопротеиды.В эту группу объединены все окрашенные белки. В ней выделяют две подгруппы: гемопротеиды и флавопротеиды.

Гемопротеиды – это белки, содержащие в своем составе группу гем: гемоглобин, миоглобин, некоторые сходные с ними ферменты окислительно-восстановительной системы. Близкую к гему группу содержит хлорофилл зеленых листьев растений.

Гемоглобин представляет собой белок, заключенный в эритроците. При добавлении к раствору гемоглобина уксусной кислоты или хлористого натрия происходит разложение его на две составные части – белковую (глобин) и простетическую группу (гем). Аминокислотный состав этого белка сильно отличается у разных биологических видов. Например, в составе глобина человека отсутствует аминокислота изолейцин, тогда как в глобине плотоядных ее содержание достигает 1,36%. То же можно сказать и о некоторых других аминокислотах.

Гем представляет собой производное протопорфирина с атомом железа, занимающим центральное положение.

Освобождение гема от белка может происходить только в кислой среде благодаря прочности связи между обоими компонентами гемоглобина, осуществляемой за счет иона железа, связывающегося с N-группами двух пиррольных циклов протопорфирина. Оставшиеся два атома азота других пиррольных циклов связываются координационной связью с железом, при этом к иону железа еще прикрепляются имидозольные группы гистидина, находящегося в поли-пептидной цепи белка. Благодаря этому устанавливается прочная комплексная связь между белком и его простетической группой. Глобин состоит из четырех полипептидных цепей и присоединяет четыре группы гема. Биологическая особенность гема состоит в его способности вступать во взаимодействие с газами.

 
 

 

 


гем

 

Если к гемоглобину присоединяется кислород, то образуется оксигемоглобин. Место кислорода в молекуле гемоглобина может быть легко замещено другими веществами (угарным газом СО).

Гемсодержащие ферменты.В растительных клетках встречается железосодержащий фермент пероксидаза, в состав которого входит гем. Помимо растительных тканей, пероксидаза найдена в молоке, лейкоцитах. Фермент каталаза (разлагает перекись водорода на воду и кислород) также содержит в своем составе группу гема и найден во всех животных тканях.

Гем содержится и в других ферментах окислительно-восстановительной системы – цитохромах. Они встречаются во всех клетках, потребляющих кислород.

Гемоцианины – медьсодержащие хромопротеиды, выполняющие функцию переноса кислорода в тканях у беспозвоночных животных и содержащиеся у них в крови. Гемоцианины, присоединяя кислород, окрашиваются в голубой цвет и теряют окраску после его отдачи.

Хлорофилл представляет собой окрашенный белок хлоропластов зеленого цвета. Хлорофилл – соединение порфиринового ряда, содержащее магний. В хлоропластах хлорофилл находится в комплексе с белком и липидом. Гидрофильное ядро порфирина связано с белком, а липофильная группа фитола – с липидом.

Флавопротеиды. К этой группе белков относятся белки (ферменты), окрашенные в желтоватый цвет. В качестве простетической группы они содержат рибофлавин (витамин В2).

4. Металлопротеиды. Эта группа белков содержит в молекуле металл, связанный непосредственно с белком. Примером таких металлопротеидов могут служить некоторые ферменты (полифенолоксидаза, содержащая в своем составе медь; ферритин, включающий железо).

5. Нуклеопротеиды. Эта группа белковых веществ особенно интересна ввиду их исключительной роли в процессах жизнедеятельности различных биологических систем. Белковый компонент нуклеопротеидов представляет собой наиболее просто организованные белки типа протаминов, гистонов и только в некоторых случаях (вирусные белки) может быть альбумином.

О характере белкового компонента нуклеопротеидов еще мало сведений, гораздо более изучены их нуклеиновые компоненты.

 

 

Лекция 5.

Нуклеиновые вещества

Вопросы:

1.Нуклеозиды и нуклеотиды (строение и функции).

2. Состав, строение и функции нуклеиновых кислот (ДНК и РНК).

1.Нуклеозиды и нуклеотиды (строение и функции). Все типы клеток содержат вещества, состоящие из трех компонентов: гетероциклического основания, углевода и фосфорной кислоты. Они получили название нуклеиновых веществ. Эти вещества образуют значительную группу коферментов и являются составной частью высокомолекулярных природных полимеров – нуклеиновых веществ.

Нуклеиновые вещества содержат азотистые основания типа пуринов и пиримидинов.

Среди пиримидиновых оснований наибольшее значение имеют урацил, тимин и цитозин:

 

 


урацил тимин цитозин

 

Кроме того, встречаются азотистые основания 5-метилцитозин и 5-оксиметилцитозин:

 

 

 
 

 

 


5-метилцитозин 5-оксиметилцитозин

 

Цитозин и оксиметилцитозин содержатся в составе всех нуклеиновых кислот, тогда как тимин только в ДНК, а урацил только в РНК.

Пуриновые основания – это производные пурина: аденин и гуанин.

 
 

 


аденин гуанин

 

Второй компонент нуклеотидов – углеводы – представлен двумя типами пентоз: рибозой и дезоксирибозой.

 
 

 

 


b-d-рибофураноза b-2-дезокси-d-рибофураноза

 

В зависимости от того, какая из пентоз входит в состав нуклеотидов и полинуклеотидов, последние различают как дезоксирибонуклеиновые и рибонуклеиновые кислоты.

Продукты неполного гидролиза нуклеиновых кислот, состоящие из углевода и основания, называют нуклеозидами.

 
 

 

 


аденозин

 

Пуриновые нуклеозиды называют по основанию, добавляя к корню его названия окончание «озин» – аденозин, гуанозин. Производные пиримидиновых оснований получают названия с добавлением окончания «идин» (уридин, цитидин).

Нуклеотидыимеют сложное строение. При гидролизе они распадаются на азотистые основания, пентозу и фосфорную кислоту.

Нуклеотиды представляют собой свободные соединения, находящиеся в клетках и тканях организмов, и продукты гидролиза нуклеиновых кислот.

В основу номенклатуры нуклеотидов положено два принципа – они обозначаются или по своему основанию, например, адениловая, гуаниловая кислота и так далее, или по своему нуклеозиду, при этом замещение указывается через фосфат.

 

 
 

 

 


адениловая кислота (аденозин-5-фосфат, или АМФ)

 

Нуклеотиды выполняют особые функции в биологических системах. В большем количестве встречаются рибонуклеотиды. Свободные нуклеотиды могут иметь в своем составе по два, три, а иногда четыре остатка фосфорной кислоты, соединенных между собой как ангидриды кислот.

АМФ (аденозинмонофосфат), АДФ (аденозиндифосфат), АТФ (аденозинтрифосфат) образуют систему адениловых кислот, имеющих важное значение в обмене веществ. В частности, АТФ играет ведущую роль при энергетическом обмене благодаря способности атома фосфора в фосфатной группе АТФ присоединять электроны, поэтому при расщеплении пирофосфатной связи, получившей название макроэргической, и передаче фосфатной группы на другое вещество выделяется значительное количество энергии, трансформируемой организмом на разнообразные энергетические нужды.

Нуклеотиды, прежде всего, - составные компоненты ДНК и РНК, и это их важнейшая биологическая функция. Но нуклеотиды очень важны и сами по себе, в свободном состоянии как коферменты важнейших реакций, например дегидрогеназных - это НАД+, ФАД, а также трансфе- разных, например, в составе кофермента А, и как регуляторные соедине­ния, например циклический аденозинмонофосфат (цАМФ - вторич­ный гормон, или посредник).

Предшественники нуклеотидов - нуклеозиды иногда выступают в ро­ли антибиотиков, например пуромицин является ингибитором биосинте­за белка. Другие нуклеозиды (арабинозиладенин и арабинозилцитозин) ингибируют биосинтез ДНК и являются антивирусными и антигриб­ковыми веществами.

Нуклеотиды - основа генетического кода, открытого в 1961 г. Гене­тический код представляет собой совокупность нуклеотидов ДНК, функционирующих в виде кодонов, - по три нуклеотида в каждом ко- доне. Всего возможно 64 кодона (исходя из всевозможных комбинаций четырех основных нуклеотидов: 4 • 4 • 4 = 64).

Основные свойства генетического кода

1. Код универсален - у всех живых существ код один и тот же. Это озна чает, что каждая АК кодируется вполне определенными кодонами на стадии биосинтеза белка у всех организмов одинаково. Например, если фенилала- нин кодируется кодоном УУУ, глицин - кодоном ГГУ, а лизин - кодоном AAA, то именно такое кодирование будет характерно и для микроорганиз мов, и для растений, и для животных.

2. Код непрерывен, не имеет "запятых" или пробелов, т.е. сигналов, по казывающих окончание одного кодона и начало следующего.

3. Код вырожден, т.е. каждая АК кодируется не одним кодоном. Напри мер, фенилаланин кодируется двумя кодонами - УУУ и УУЦ, а глицин - четырьмя: ГГУ, ГГЦ, ГГА и ГГГ, т.е. имеет место "перестраховка" при кодировании большинства АК.

2.Состав, строение и функции нуклеиновых кислот (ДНК и РНК). Нуклеиновые кислоты - важнейшие биополимеры, осуществляющие хранение и передачу генетической информации в живой клетке.

В 1868 г. швейцарский врач И.Ф. Мишер выделил из ядер лейкоцитов ве­щество кислой природы, которое он назвал нуклеином; позже это вещество начали называть нуклеиновой кислотой. Благодаря работам А. Косселя в 1891 г. стал известен состав нуклеиновых кислот. После гидролиза в них обна­ружили сахар, фосфат и азотистые основания: пуриновые и пиримидиновые.

Полное строение нуклеиновых кислот установлено в 60-х годах XX в. Так, в 1953 г. Д.Уотсон и Ф. Крик, опираясь на богатый опыт многих исследовате­лей, расшифровали структуру ДНК, доказали ее двухспиральное строение, и с этих пор 1953 год принято считать годом возникновения новой науки - моле­кулярной биологии, задачи которой состоят в дальнейшем изучении ДНК и РНК, связи их структуры с биологическими функциями.

Функции нуклеиновых кислот долгое время оставались неизвестными, хотя уже в середине прошлого века стало ясно, что наследование признаков связано с материалом клеточного ядра. Благодаря успехам в изучении белков некоторые исследователи, в том числе видные генетики, приписывали белкам способность хранить и передавать информацию.

В живых организмах содержатся два вида НЕС: ДНК и РНК. Вирусы со­держат либо ДНК,-либо РНК. Все НЕС - высокомолекулярные соединения, биополимеры с молекулярной массой от 20 • 103 до 10 Да, а иногда и больше. Молекулы ДНК имеют длину от 10 нм до 10-50 мм, число нуклеотид- ных пар - от 5000 до 5 млн и массу до 2 • 109 Да (1 Да = 1,67 • 10~23 г).

У микроорганизмов-прокариот ДНК имеет спиральную или кольцевую форму и содержит мало белков, связанных с ДНК. Обычно у прокариот ДНК связана с металлами или аминами, образуя рассеянное ядерное вещество (яд­ро у прокариот отсутствует).

У эукариот ДНК сосредоточена в четко организованном ядре, а также в митохондриях и хлоропластах. Ядерная ДНК соединена с основными белками (гистонами) нековалентными связями. Комплекс ДНК с белками называется хроматином и представляет основу генетического материала хромосом.

Гистоны представляют собой небольшие белки молекулярной массой от 12 000 до 20 000 Да, содержащие до 25% лизина и аргинина. В отличие от ДНК, гистоны не видоспецифичны, т.е. у разных видов они сходны.

Молекула ДНК - двухспиральный полинуклеотид, в котором обе спира­ли соединяются и стабилизируются прежде всего водородными, а также гидрофобными и ионными связями.

Каждый нуклеотид является молекулой, состоящей из пуринового или пиримидинового основания, моносахарида - дезоксирибозы в случае ДНК и фосфатного остатка. В составе ДНК основными азотистыми основания­ми являются: аденин и гуанин - пуриноеые основания; а также цитозин и тимин - пиримидиновые основания. Как пуриновые, так и пиримидино- вые основания могут быть в лактимной или лактамной форме. Последняя преобладает в физиологических условиях. В состав РНК входят те же пу­риновые основания, что и в ДНК, но вместо тимина РНК содержит урацил, а моносахарид в РНК представлен рибозой. Молекула, содержащая моно­сахарид и основание, называется нуклеозидом, а после присоединения фо­сфатной группы - нуклеотидом. Основные компоненты ДНК и РНК нук­леотидов показаны на рис. 17. В малых количествах в составе НЕС встреча­ются такие основания как метилцитозин или оксиметилцитозин, метиладе- нин, метилгуанин, тиоурацил и др.

Полная структура ДНК была установлена Д. Уотсоном и Ф. Криком в 1953 г. на основании определения химического состава и данных рентгено- структурного анализа. Оказалось, что молекула ДНК состоит из двух спира­лей, имеющих одну и ту же ось и противоположные направления. Сахаро- фосфатный остов располагается по периферии двойной спирали, а азотистые основания находятся внутри. Остов содержит ковалентные фосфодиэфир- ные связи, а обе спирали между основаниями соединены водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Водородные связи между основаниями строго специфичны, и этот факт имеет очень большое значение как для структуры ДНК, так и для ее биологической функции. Эти связи были открыты и изучены Э. Чаргаффом в 1945 г. и получили название принципа комплементарности, а особенности образования водородных связей между основаниями называются правилами Чаргаффа.

1.Пуриновое основание всегда связывается с пиримидиновым, а именно: аденин -- с тимином, гуанин - с цитозином (кратко можно записать: А -> Т, Г -> Ц).

2.Число остатков А равно числу остатков Т, а число Г равно числу Ц, т.е. А = Т, Г = Ц.

3.Сумма остатков А и Г равна сумме остатков Т и Ц, т.е. А + Г = = Т + Ц.

Правила Чаргаффа основаны на том, что аденин образует две связи с тими- ном, а гуанин образует три связи с цитозином. На основании правил Чаргаффа можно представить двухспиральную структуру ДНК, которая приведена на рис. 18. Полинуклеотидная цепь ДНК начинается с нуклеотида, фосфорилиро- ванного по 5-ОН, и называется главной цепью, направление которой обознача­ется 5'—>3'.

Другая цепь, называемая отстающей, имеет противоположное направ­ление и обозначается 3' —> 5'. Двойная спираль характерна для большинства молекул ДНК. Тем не менее молекула ДНК может иметь не только двухспи- ральное строение, но и односпиральное, кольцевое, например, в вирусах, митохондриях.

Строение РНК более разнообразно, поскольку существуют три вида молекул РНК: матричная, рибосомная и транспортная, обозначаемые мРНК, рРНК и тРНК. мРНК является комплементарной копией ДНК и име­ет односпиральное строение, а рРНК встречается в различных формах и об­разует вместе с белком рибосому - сложный надмолекулярный комплекс, в котором происходит биосинтез белка. Наиболее сложное строение имеют тРНК, которые высокоспецифичны и для каждой аминокислоты существует своя тРНК.

Приведенная ниже молекула тРНК - сравнительно небольшая молекула, содержащая около 75 нуклеотидов и имеющая молекулярную массу около 25 ООО Да. Все тРНК начинаются с фосфорилированного 5-конца, и первым основанием обычно является гуанин (Г). На З'-ОН-свободном конце стоят обычно три основания, если считать с конца: АЦЦ. Именно этот конец называют акцепторным - здесь присоединяются переносимые остатки аминокислот. Односпиральные участки молекулы тРНК называются концами, или ветвями, а участки, где пары оснований соединяются водородными связями и образуют вторичную структуру, называются петлями. Выделяют Д-, Т- и антикодоновые петли, содержащие специфический участок - антикодон. Петли состоят из двух антипараллельных цепей, основания которых образуют друг с другом комплементарные пары, вследствие чего в петлях возникают участки двойной спирали. Иногда тРНК имеет третичную структуру, которая напоминает вытянутую букву Г и не так компактна, как глобулярные белки такой же молекулярной массы. Акцепторный и Т-концы расположены в пространстве таким образом, что образуют одну непрерывную спираль: "перекладину" буквы Г, причем спираль эта двойная, а антикодоновый и Д-стебли образуют "ножку". В такой молекуле тРНК водородные, ван-дер-ваальсовы и гидро­фобные взаимодействия стабилизируют ее пространственную структуру. Антикодон молекулы тРНК - это три последовательных нуклеотида, с помощью которых распознается соответствующий комплементарный кодон мРНК. Узнавание осуществляется путем образования водородных связей между основаниями кодона, с одной стороны, и комплементарными основаниями анти- кодона, с другой, при условии, что полинуклеотидные цепи антипараллельны:

а)............. тРНК 3' А..А...А...Г...Ц...5' - Антикодон;

б) мРНК 5' У..У...У...Ц...Г....З'-Кодон.
Лекция 6

Ферменты.

Вопросы:

1. Химическая природа и свойства ферментов.

2. Механизм действия ферментов.

3. Влияние различных факторов среды на скорость ферментативных процессов.

 

1. Химическая природа и свойства ферментовФерменты (энзимы) – биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции обмена веществ в организме.

Механизм действия катализаторов заключается в следующем.

Молекулы вступают между собой в реакцию, если они находятся в т.н. «активном» или «возбужденном» состоянии, т.е. имеют определенный запас потенциальной энергии, которой достаточно для преодоления сил отталкивания или сцепления между ними, т.е. для преодоления «энергетического барьера».

Скорость химической реакции можно увеличить 2-мя путями:

- увеличить число активных молекул, сообщив определенное дополнительное количество энергии, которое называют «энергия активации». Активировать молекулы можно путем нагревания, повышения давления, облучения и т.д.;

- уменьшить высоту энергетического барьера..

Сущность катализа заключается в том, что катализаторы снижают энергетический барьер, т.е. снижают уровень энергии активации реакции. Это справедливо как для неорганических катализаторов, так и для ферментов.

Происходит это следующим образом.

При наличии катализатора взаимодействие молекул происходит в несколько этапов. Энергетический барьер промежуточных реакций значительно ниже энергетического барьера исходной реакции.

 

 
 

 
 

       
 
 
   

 


 
 
 
 

 


А+ В АВ Для этой некатализируемой реакции энергетический барьер F, энергия активации Е0.

При введении катализатора:

А + К АК Энергетический барьер F1, энергия активации Е1.

F1 < F; Е1 < Е0

АК + В АВ + К Энергетический барьер F2< F, энергия активации Е2 < Е0.

Более того, F1 + F2 < F и Е1 + Е2 < Е0, т.е. с энергетической точки зрения катализируемая реакция более выгодна, чем некатализируемая, т.к. снижается энергия активации, следовательно химическая реакция пойдет быстрее.

Общие черты ферментов и неорганических катализаторов:

1. Участвуют в реакции и остаются неизменными после завершения реакции (хотя в последние годы получены данные, что некоторые ферменты после реакции подвергаются модификации и даже распаду);

2. Действуют в малых количествах (например, 1 молекула фермента реннина в желудке теленка створаживает 106 молекул казеина за 10 мин.);

3. Не сдвигают химическое равновесие реакции и не влияют на величину свободной энергии.

 

– Конец работы –

Эта тема принадлежит разделу:

БИОХИМИЯ

Кафедра Технология хлебопекарного кондитерского и макаронного производства... Е А Кузнецова...

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: Роль белков в процессах жизнедеятельности.

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Все темы данного раздела:

Орел 2010
Автор:к.б.н, доцент кафедры «Технология хлебопекарного, кондитерского и макаронного производства» Е.А. Кузнецова   Рецензент: к.т.н., д

Строение и свойства жиров. Константы жиров. Незаменимые жирные кислоты.
Молекулу жира в общем виде можно представить следующим образом:   О СН2О–С–R1

Автоокисление и термоокисление жиров. Деструкция.
В процессе переработки и хранения жиров возможно ухудшение их качества в результате окислительных процессов, глубина и скорость которых зависит от природных свойств жира, температуры, наличия кисло

Термополимеризация жиров. Антиоксиданты.
Антиоксиданты (антиокислители, ингибиторы окисления) это вещества, замедляющие или предотвращающие окислительные процессы, приводящие к старению полимеров, прогорканию пищевых жиро

Отличие ферментов от неорганических катализаторов
1. Ферменты имеют более высокую каталитическую активность (выше в млн. раз); 2. Каталитическая активность проявляется в очень мягких условиях (умеренные температуры 37-40 ºС, нормальн

Строение ферментов
До последнего времени считалось, что абсолютно все ферменты являются веществами белковой природы. Но в 80-е годы была обнаружена каталитическая активность у некоторых низкомолекулярных РНК. Эти фер

Активный центр ферментов.
Ферменты – высокомолекулярные вещества, молекулярный вес которых достигает нескольких млн. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естествен

Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:

Специфичность
Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью. Специфичность бывает трех видов: 1. - относительная или групповая специфичность

Концентрация субстрата
Для ферментативных реакций характерно явление насыщения фермента субстратом. Заключается оно в том, что при увеличении концентрации S скорость сначала увеличивается, достигает максимального значени

Ингибирование.
Ингибиторы – вещества, замедляющие химическую реакцию Ингибиторы ферментов также имеют различную природу и различный механизм действия. Основные виды ингибиторов:

Водорастворимые витамины (строение, биохимическая роль).
Тиамин (В1). В химическом отношении витамин В1 представляет собой производное пиримидина и тиазола. Препарат витамина, получаемый синтетическим путем, представляет собо

Анаэробное расщепление углеводов (гликолиз). Спиртовое и молочнокислое брожение.
Гликолиз - процесс распада глюкозы (шестиуглеродного соединения) на два трехуглеродных в анаэробных условиях («лизис» — распад). Гликолиз в качестве начальной стадии дыхания почти универсале

Глиоксилатный цикл.
Глиоксилатный цикл представляет собой последовательность биохимических превращений уксусной кислоты, промежуточным продуктом которых является глиоксиловая кислота

Синтез и превращения углеводов. Синтез сахарозы и лактозы.
Углеводы в тканях являются подвижными соединениями. Наличие многочисленных ферментных систем позволяет непрерывно происходить в тканях процессам синтеза, распада и взаимопревращений углеводов.

Синтез жиров.
Основные этапы синтеза жиров включают образование глицерол-3-фосфата и жирных кислот, а затем сложноэфирных свя­зей между спиртовыми группами глицерола и карбоксильными груп­пами жирных кислот:

Пути синтеза аминокислот (прямое аминирование и переаминирование).
Еще сравнительно недавно считали, что биосинтез аминокислот может происходить только в надземных частях растений. Однако последующие исследования показали, что новообразование аминокислот может про

Пути превращения аминокислот (дезаминирование, декарбоксилирование).
Аминокислоты, образовавшиеся в растениях при восстановительном аминировании, переаминировании или другим путем, подвергаются непрерывному обмену. В основном, они используются для синтеза белков, но

Реакции транспептидации.
Разобранные нами этапы биосинтеза белков показывают, как может синтезироваться молекула белка заново из составляющих ее отдельных аминокислот. Однако, кроме этого основного пути, синтез белков може

Биосинтез пуриновых и пиримидиновых оснований.
Нуклеиновые кислоты играют очень важную роль в жизнедеятельности организмов и наряду с белками определяют главнейшие звенья обмена веществ, явления роста и размножения организмов, а также передачу

Распад нуклеиновых кислот
Распад нуклеиновых кислот до более простых соединений происходит в несколько стадий и катализируется рядом ферментов, которые содержатся в растениях. При определенных условиях распад нуклеин

Распад нуклеотидов и нуклеозидов.
Распад нуклеотидов. Отщепление фосфорной кислоты от нуклеотидов может происходить под действием многих фосфатаз. Фосфатазы проявляют активность и по отношению к другим моноэфирам фосфорной к

Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Education Insider Sample
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Реклама
Соответствующий теме материал
  • Похожее
  • Популярное
  • Облако тегов
  • Здесь
  • Временно
  • Пусто
Теги