Класифікація білків - раздел Химия, З історії розвитку біохімії Для Класифікації Білків Часто Використовують Функціональний Принцип, Тобто Їх...
Для класифікації білків часто використовують функціональний принцип, тобто їх класифікують виходячи з основних функцій, які вони виконують під час метаболізму. За цим принципом білки поділяють на такі групи: каталітично-активні, білки-гормони, білки-регулятори активності геному, захисні, токсичні, транспортні, мембранні, скоротливі, рецепторні, білки-інгібітори ферментів, білки вірусних оболонок, білки з іншими функціями. Хоча функціональна класифікація теж має деякі недоліки, зокрема при класифікації біфункціональних білків, проте вважають, що вона дає змогу глибше зрозуміти взаємозв’язок структури, властивості і функції молекул білка, закономірності їх еволюції та взаємодії з іншими речовинами.
Відомо понад 2000 білків тваринного, рослинного і мікробного походження. Їх класифікують переважно за фізико-хімічними властивостями та хімічним складом. За цими ознаками білки поділяють на дві групи – прості (протеїни) і складні (протеїди). Прості білки (протеїни) складаються тільки з залишків амінокислот; це лужні гістони та протаміни, рослинні нерозчинні проламіни та розчинні глутеліни, альбуміни та глобуліни, фібрилярні білки сполучної тканини (протеіноїди). Складні білки (протеїди) складаються з білкової (апобілок) та небілкової (простетична група, кофактор) частини. Це фосфопротеїди (містять залишок ортофосфорної кислоти), металопротеїди (містять іони металів), гемопротеїди (містять гем), хромопротеїди (містять вітаміни), глікопротеїди (містять вуглеводи), ліпопротеїди (містять ліпіди), нуклеопротеїди (містять нуклеїнові кислоти). Специфічні ділянки білка, що утворені унікальним розташуванням радикалів амінокислот, які необхідні для зв'язування та виконання специфічної функції зв'язування називаються доменами. Наприклад, у деяких ядерних білків містяться домени (з N- до С-кінця): мембранозв'язуючий, сполучний (шарнірний), регулятор-зв'язуючий, ДНК-зв'язуючий, для транспортуючого білка.
Залежно від фізико-хімічних властивостей, хімічного складу і значення розрізняють такі протеїни:
Альбуміни. Ці білки містяться в крові, лімфі, лікворі, насінні рослин, мікробах. До альбумінів належать лактальбумін, сироватковий альбумін, легумелін (гороху), лейкозин (пшениці). Альбуміни висолюються сульфатом амонію та іншими нейтральними солями лише при 80 – 100%-ному насиченні розчину. Молекулярна маса альбумінів коливається від 35 тис. до 70 тис. Добре розчиняються у воді і в розчинах солей. Виконують пластичні функції в тканинах і клітинах. До складу альбумінів входять лейцин (до 15%), лізин, аспарагінова і глутамінова кислоти, а також деяка кількість вуглеводів.
Глобуліни. За формою молекул глобуліни відносяться до глобулярних білків. Розрізняють сироваткові, молочні і яєчні глобуліни. До глобулінів належать міозин, тиреоглобулін, нейроглобулін, нейростромін, едестія конопель, гліцинін сої, фазеолін квасолі. На відміну від альбумінів глобуліни не розчиняються у воді, висолюються 30 – 50%-ним розчином сульфату амонію. Молекулярна маса глобулінів – від декількох тисяч до декількох мільйонів.
Важливе значення мають глобуліни плазми крові: a, b і g. g-Глобуліни є носіями імунітету, тому їх використовують для імунізації проти різних інфекційних захворювань. Кількісне співвідношення між альбумінами і глобулінами виражається альбуміно-глобуліновим коефіцієнтом (А/Г). У клінічно здорових він рівний 2, зменшується при деяких хворобах. До складу глобулінів входять амінокислоти: гліцин (3 – 4%), лейцин, валін, лізин, серин, глутамінова кислота, а також деяка частина вуглеводів.
Гістони відкриті А. Косселем у 1910 р. Мають молекулярну масу від 5 тис. до 37 тис. Гістони легко розчиняються у воді, при додаванні аміаку осаджуються, мають основні властивості, які обумовлені високим вмістом діаміномонокарбонових амінокислот (20 – 35%). До складу гістонів входять аргінін, лізин, гістидин. Багаті гістонами тканини залоз внутрішньої секреції (зобна), сперма риб, лейкоцити, еритроцити. За вмістом лізину і гістидину гістони розділяють на декілька фракцій. Гістони утворюють комплексні сполуки з ДНК – нуклеогістони. Приєднання і відщеплення гістона до молекули ДНК регулює біосинтез РНК і білка. Гістони забезпечують унікальну структуру ДНК, є складовою частиною гемоглобіну і багатьох складних білків.
Протаміни. Ці білки були відкриті Ф. Мішером і А. Косселем у складі нуклеопротеїдів сперми риб. Знайдені також у тканинах багатьох паренхіматозних органів (печінці, селезінці, нирках) і залозах внутрішньої секреції. Молекули протамінів побудовані в основному із залишків діаміномонокарбонових кислот, особливо багаті аргініном (до 70 – 87%). Мають основні властивості, утворюють солі з кислотами. При кип’ятінні не денатурують, легко розчиняються у воді. Амінокислотний склад протамінів, наприклад сальмін сьомги, наступний: 85% залишків аргініну, інше – серин, пролін, валін, гліцин, ізолейцин і аланін. В ядрах клітин протаміни асоціюють з ДНК. Виконують функції третьої спіралі ДНК, обмотуючи останню зовні. Малорозчинний комплекс протамінів з інсуліном використовується в медицині.
Проламіни. Всі проламіни – рослинні білки, цінні продукти харчування: гліадин пшениці і жита, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, аверин вівса, оризин рису, каферин сорго. Вони погано розчиняються у воді, але добре в 60 – 80%-ному етанолі. Одержують проламіни екстракцією в 70%-ному етанолі з подальшою відгонкою спирту у вакуумі. Ці білки багаті проліном і глутаміновою кислотою. Так, молекула проламіна на 10 – 15% складається з проліна, на 20 – 50% з глутамінової кислоти, інші амінокислоти складають незначний відсоток. Проламіни бідні лізином. Їх молекулярна маса досягає 75 тис. Компонентний склад проламінів (наприклад, гліадина) генетично детермінований і визначає сорт рослини.
Глутеліни. Є важливими кормовими і харчовими білками. Містяться в зелених частинах рослин (до 43% складу білків) і зерні злаків. Розчиняються в розбавлених розчинах лугів і кислот. Молекули глутелінів багаті залишками глутамінової кислоти і лізину. Було виділено багато глутелінів: глутеліни пшениці і кукурудзи, оризенін рису. В зерні пшениці гліадин і глутенін утворюють клейковину, що визначає хлібопекарські якості зерна.
Протеїноїди (склеропротеїни). Протеїноїди, або опорні білки, поширені в організмі тварин. Молекулярна маса до 10 тис. Протеїноїди не розчиняються в холодній воді, розчинах лугів, кислот і солей, майже не розщеплюються протеолітичними ферментами, міцні і еластичні. В організмі виконують опорні функції. Речовини, близькі до протеїноїдів, були отримані в експериментах, які моделюють походження життя на Землі. До них належать:
Колаген – фібрилярний протеїноїд. Молекула колагену складається з трьох поліпептидних ланцюгів, закручених у спіраль. Колаген складає третину білків організму, є основним структурним компонентом сполучної тканини: сухожиль, зв'язок, хрящів, кісток, основи шкіри, луски риб. Молекули колагену мають ниткоподібну форму завдовжки – до 300 і завширшки до 1,5 нм. Для молекули колагену характерна повторюваність групи гліцин–проліл–оксипроліл. При тривалому кип’ятінні з водою колаген утворює желатину. Вона використовується для виготовлення столярного клею, в харчовій промисловості, в бактеріології (середовище), в хірургії (зупинка кровотеч), ін.
Кератин – фібрилярний білок. Кератин складає основу епідермісу, волосся, шерсті, пір’я, рогів, копит, луски. Розчиняється у воді, розчинах кислот, лугів, солей і в органічних розчинниках. При тривалому гідролізі з мінеральними кислотами розщеплюється до 7 – 14 різних амінокислот. Кератин багатий цистином, лейцином і глутаміновою кислотою. Має високу молекулярну масу (до 200 тис.). У складі молекули кератину виявлені скручена a-спіраль і розтягнута b-форма. Основною структурною одиницею a-спіралі є циліндрові мікроволокна, які складаються зі скручених попарно у вигляді спіралі протофібрил.
Еластин – опорний білок еластичних тканин. Складає білкову основу зв'язок, сухожиль, середньої оболонки великих артерій і вен. Еластин не розчиняється у воді навіть при кип’ятінні. В тонкій кишці частково розщеплюється ферментом еластазою. До складу молекули еластина входять гліцин, пролін, валін, лейцин та інші амінокислоти, окрім цистеїну, оксилізину, метіоніну і триптофану.
Фіброїн – білок шовкової нитки. Стійкий до гідролізу. Містить до 44% залишків гліцину, а також аланін і тирозин.
Протеїди розрізняють залежно від природи простетичної групи: нуклеопротеїди, хромопротеїди, фосфопротеїди, ліпопротеїди і глікопротеїди. Іноді до них відносять протеїдні комплекси.
Нуклеопротеїди. Складні білки, що складаються з простих білків і нуклеїнових кислот. Відкриті Ф. Мішером у 1868 р. у клітинах гною. Пізніше знайдені в різних клітинах людини, тварин, рослин, мікробів і вірусів. Білкова частина нуклеопротеїдів найчастіше складається з гістонів або протамінів. Залежно від природи нуклеїнової кислоти розрізняють два види нуклеопротеїдів – дезоксирибонуклеопротеїди (ДНП) і рибонуклеопротеїди (РНП).
Хромопротеїди. Складні білки, молекула яких складається з простого білка і забарвленої простетичної групи. Простий білок найчастіше представлений гістонами, простетичні групи – похідними ізоалоксазина (флавінові ферменти), каротину (родопсин) і порфірину (гемоглобін, міоглобін, геміновими ферментами – каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза, ін.).
Гемоглобін – червоний залізовмісний білок крові. Його молекула складається з білка глобіну і забарвленої речовини гема, яка містить комплексно зв'язане залізо. Хімічна будова встановлена M.В. Ненцьким у 1897 р. Г. Фішер у 1929 р. здійснив синтез похідного гема – гематина. Специфічність гемоглобіну для кожного виду тварин визначається хімічною будовою глобіну, оскільки гем для всіх хребетних однаковий. Кожний гем оточений одним з чотирьох поліпептидних ланцюгів глобіну. Молекула гемоглобіну складається з двох симетричних половинок. Кожна половинка має два ланцюги: a і b. a-Ланцюг містить 141 амінокислотний залишок b-ланцюг – 146. Таким чином, молекула гемоглобіну складається з 574 амінокислотних залишків. Гем зв'язаний з глобіном через гістидиновий залишок поліпептидного ланцюга. В зібраній у тетрамер молекулі всі чотири гема розміщені на поверхні і легко доступні для взаємодії з О2, CO2, СО. Субодиниці зв'язуються між собою сольовими, водневими і іншими зв'язками, які можуть легко розпадатися під впливом різних чинників на димери і частково на мономери.
Гемоглобін – головний структурний і хімічний компонент еритроцитів. Складає близько 94% сухої маси еритроцитів. У кожному еритроциті міститься близько 280 млн. молекул гемоглобіну.
Міоглобін. Молекула цього хромопротеїду утворена одним гемом і однією молекулою глобіну. Міститься в м'язовій тканині, де депонує кисень і передає його відповідним ферментним системам. Проявляє більшу спорідненість до кисню, ніж гемоглобін. У наземних тварин міоглобін зв'язує близько 10% всього кисню тканин (у людини – 14%), у морських тварин (дельфіна, тюленя, кита) – до 40%. У наземних тваринних міоглобін складає 2% сухої маси м'язів, у морських – до 20%. Структура молекули міоглобіну була вивчена Д. Кендрю у 1960 р. Молекула міоглобіну представлена довгим спіралевидним поліпептидним ланцюгом, що складається з 153 амінокислотних залишків, і гемом. Молекулярна маса – 17 тис. Міоглобін з газами утворює такі ж сполуки, як і гемоглобін (оксиміоглобін, карбоксиміоглобін, метміоглобін).
Фосфопротеїди. Молекули фосфопротеїдів при гідролізі розщеплюються до простих білків і ортофосфорної кислоти. Ортофосфорна кислота приєднується до молекули протеїну по місцю розміщення ОН-груп оксиамінокислот (серина і треонина). Це кислі білки за рахунок наявності у складі залишків ортофосфорної кислоти. Ортофосфорна кислота в молекулі фосфопротеїду утворює моно- і диефірні зв'язки, а в окремих випадках – пірофосфатні, які з’єднують поліпептидні ланцюги в білкову молекулу.
Казеїн – білок молока і молочних продуктів. Утворюється з казеїногена, від молекули якого при зсіданні відщеплюється пептид. Розчиняється в сольових розчинах, але не розчиняється у воді. При дії кислот випадає в осад. Молекулярна маса 24 – 400 тис. Складається з трьох фракцій – a, b і g. Молекула казеїну складається із залишків всіх незамінних амінокислот. Казеїн багатий лейцином, валіном, лізином, метіоніном і триптофаном. Найцінніша поживна речовина для новонароджених і дітей, джерело фосфору для утворення кісток, багатьох білків, фосфатидів, макроергів, коензимів. У промисловості використовується для добування пластмас, штучних волокон, багатьох фарб, клею.
Пепсин – основний фермент шлункового соку, найкраще діє в слабокислому середовищі. Розщеплює білки до пептидів. Був відкритий T. Шванном у 1836 р. і отриманий у вигляді кристалів Д. Нортропом у 1930 р. Молекулярна маса близько 34500. Молекула представлена поліпептидним ланцюгом, який складається з 340 амінокислотних залишків, трьох внутрішніх дисульфідних зв'язків і залишку фосфорної кислоти. Синтезується головними клітинами залоз дна шлунку у вигляді неактивного пепсиногену, після відщеплення від нього пептиду перетворюється на активний фермент.
До фосфопротеїдів відносяться білки курячого яйця, зокрема, овоальбумін – основа білка і білки жовтка, вітелін, вітеленін і фосфовітин.
Ліпопротеїди. Це складні білки, молекула яких складається з простого білка і ліпіду. Ліпопротеїди розчиняються у воді і мало (або зовсім) не розчиняються в органічних розчинниках. Ліпопротеїди – основа біологічних мембран і пластинчатих структур – мієлінових оболонок нервових волокон, хлоропластів та ін. Зустрічаються у вільному стані в лімфі, крові, молоці, яєчному жовтку. Синтез ліпопротеїдів забезпечує транспорт і розчинення ліпідів (та інших речовин) в тканинах і клітинах. Вітаміни А, D, E, К і F транспортуються в клітини у вигляді ліпопротеїдних комплексів з b-глобулінами плазми крові.
Детально вивчені a- і b-ліпопротеїди плазми крові. Перші з них складають близько 3% білків плазми крові. Їх молекула на 65% складається з протеїну і на 35% з ліпіду. b-Ліпопротеїди складають близько 5% білків плазми крові. Їх молекула містить близько 25% протеїну і 75% ліпіду. Молекулярна маса перших – близько 200000, других – 1300000.
За швидкістю осідання при центрифугуванні ліпопротеїди ділять на чотири групи:
1) високої густини (містять 52% протеїну і 48% ліпідів, головним чином фосфатидів); 2) низької густини (21% білка і 79% ліпідів, в основному холестерину); 3) дуже низької густини (9% білка і 91% ліпідів, в основному тригліцеридів); 4) хіломікрони (1% білка і 99% жирів).
У молекулах ліпопротеїдів білкова частина з'єднується з ліпідом завдяки різним видам хімічного зв'язку (особливо іонного). Розчиненню ліпопротеїдів у тканинних рідинах і клітині сприяє структура їх молекули, оскільки білкова частина молекули з гідрофільними групами знаходиться зовні, а гідрофобні ділянки розміщуються всередині. Іноді ліпідна частина зосереджена у вигинах поліпептидного ланцюга, що сприяє розчинності білка.
Глікопротеїди.Молекули глікопротеїдів при гідролізі розщеплюються на простий білок і вуглеводну простетичну групу, яка зазвичай складається з гіалуронової і хондроітинсірчаної кислот, гепарина, деяких глікополісахаридів. При гідролізі простетичної групи утворюються гексози (маноза, галактоза, глюкоза), гексозаміни (глюкозамін, галактозамін) і кислоти (глюкуронова, оцтова, сірчана). Молекулярна маса білків різна – від декількох десятків тисяч до мільйонів. Білки містяться у всіх тканинах тварин і рослин, в мікробах і вірусах. Вміст вуглеводної частини в глікопротеїді варіює від декількох часток відсотка до 80%. Зв'язок у молекулі глікопротеїду між білковою частиною і простетичною групою міцний і розривається тільки після тривалого кислотного або ферментативного гідролізу. Він зазвичай формується за рахунок взаємодії вуглеводного компоненту з СООН-групою залишку аспарагінової кислоти. Найбільш поширені в організмах муцини і мукоїди.
Муцини – слизові виділення епітеліальних покривів слизових оболонок харчового каналу, дихальних і сечостатевих шляхів, слинних залоз. Виконують захисну функцію, оберігаючи оболонки від механічних і хімічних пошкоджень. Стійкі до гідролізу.
Мукоїди – глікопротеїди хрящової (хондромукоїди) і кісткової (остеомукоїди) тканин, яєчного білка (овомукоїд), синовії, склоподібного тіла ока, зв'язок і сухожиль і т.д. Значення їх різноманітне і визначається функцією органу і тканини.
До глікопротеїдів відносяться деякі гормони передньої частини гіпофіза – тиреотропін і фолікулостимулюючий, речовини які визначають групу крові, імуноглобуліни, деякі білки крові і тканин (протромбін), ферменти та ін.
Лекція № 5. Нуклеїнові кислоти.
Нуклеїнові кислоти були відкриті швейцарським ученим Ф. Мішером у 1869 p. в ядрах лейкоцитів. У зв'язку з тим що вони вперше були виявлені в ядрах клітин, то спочатку їх називали нуклеїном (nucleus – ядро). Пізніше в нуклеїні була відкрита фосфорна кислота і його стали називати нуклеїновою кислотою. Ще пізніше було встановлено, що нуклеїнова кислота міститься не тільки в ядрах лейкоцитів, а й в ядрах різних клітин. Потім нуклеїнова кислота (дещо відмінна від тієї, що міститься в ядрах) була знайдена і в цитоплазмі клітин. Так було доведено, що нуклеїнові кислоти містяться в усіх клітинах організмів і відіграють важливу біологічну роль, зокрема є основними носіями передачі спадковості та беруть безпосередню участь у синтезі білків в організмі.
Все темы данного раздела:
З історії розвитку біохімії
Біологічна хімія, або біохімія, – це наука про хімічний склад живих організмів і хімічні процеси, що забезпечують їх існування. Слово „біохімія” походить від двох грецьких слів: bi
НАПРЯМИ І МЕТОДИ ДОСЛІДЖЕННЯ В БІОХІМІЇ
Обмін речовин – основна ознака живого. Основною межею, що відрізняє живу матерію від неживих тіл, є обмін речовин. Ф. Енгельс, визначаючи життя, відзначав: „Життя є спосіб існуванн
ХІМІЧНИЙ СКЛАД ТВАРИННОГО ОРГАНІЗМУ
Хімічні елементи. З відомих 115 хімічних елементів в живих організмах було виявлено близько 70. Частина з них постійно знаходиться в тканинах всіх тваринних організмів, незалежно в
Таблиця 1.
Хімічний склад деяких органів і тканин, % (по С. M. Рапопорту)
Орган, тканина
Вода
Білки
Ліпіди
Мінераль
Таблиця 2.
Хімічний склад живої клітини (по О. Гізе)
Речовина
Вміст,
%
Середня молекулярна маса
Число молекул
на
БІОЛОГІЧНІ МЕМБРАНИ
Всі живі клітини відокремлені від навколишнього середовища поверхнею, яка називається клітинною мембраною. Крім того, для еукаріотів характерним є утворення усередині клітин декількох компартментів
Основні поняття і терміни біологічної хімії
Обмін речовин і енергії є однією з найважливіших і найсуттєвіших ознак живого організму. Живі організми – відкриті системи, для існування яких необхідний постійний двосторонній зв'язок (обмін) з на
Загальна характеристика, будова та функції вуглеводів
Вуглеводи – органічні сполуки, які найчастіше складаються з трьох хімічних елементів – вуглецю, водню і кисню. Відомі багато сполук, що містять, окрім цих трьох елементів, також фосфор, сірку і азо
А. Моносахариди
Моносахариди класифікують за наявністю альдегідної або кетонної групи (альдози і кетози), числом вуглецевих атомів (тріози, тетрози, пентози, гексози і т.д.) і за хімічною природою (нейтральні і ки
Б. Полісахариди
Складні вуглеводи ділять на олігосахариди і власне полісахариди. Олігосахариди – це вуглеводи, молекули яких містять від 2 до 10 залишків молекул моносахаридів. Найбільший інтерес представляють ди-
Загальна характеристика, будова та функції ліпідів
Ліпідами називають жири і жироподібні речовини. Містяться вони у всіх живих клітинах і виконують ряд життєво важливих функцій: структурну, метаболічну, енергетичну, захисну. При розкладанні багатьо
Фізичні і хімічні константи деяких жирів
Константи
Вид жиру
Яловичий
Баранячий
Свинячий
Густина при 15°С, г/см3
Білки. Амінокислоти
Білки – високомолекулярні органічні сполуки, азотовмісні нерегулярні біополімери, побудовані з великої кількості залишків амінокислот, сполучених пептидним та іншими видами зв’язків. Свою назву біл
Функції білків
Каталітична функція. Усі ферменти – біологічні каталізатори, що зумовлюють перебіг хімічних реакцій в організмі – мають білкову природу. Вони є необхідними для життєдіяльності кожного живого
Хімічний склад білків
Елементний склад. Дослідження елементного складу білків розпочалось ще на початку XIX ст. Перші дані про елементарний склад білків з’явились у 1809 р. на основі досліджень Ф. Грена. У резуль
Амінокислоти
У живих клітинах синтезується багато макромолекул (білків, нуклеїнових кислот, полісахаридів), які відіграють роль структурних компонентів, біокаталізаторів, гормонів, рецепторів або в них зосередж
Таблиця 1
L-a-амінокислоти, які входять до складу білків1)
№
Назва
Скорочене
позначення
Стру
Основана на полярності їх R–груп
Неполярні
Полярні
Аланін
Валін*
Ізолейцин*
Лейцин*
Метіонін*
Пролін
Триптофан*
Фенілаланін*
Аргінін**
Асп
Роль в метаболізмі організму
Назва
Роль
Структурна формула
Гідроксилізин
Входить до складу колагену та желатини
Властивості карбоксильної групи
Як і всі інші сполуки, що містять карбоксильну групу, амінокислоти при взаємодії з основами утворюють солі, а в результаті реакцій із спиртами і амінами утворюють, відповідно, ефіри
Властивості аміногрупи
Як і всі сполуки, що містять аміногрупу, амінокислоти взаємодіють з кислотами, утворюючи солі.
Відділення аміногрупи від амінокислоти може бути здійснено багатьма способами
Методи визначення N-кінцевих амінокислот
Реакція з динітрофторбензолом (реакція Сенгера). Динітрофторбензол реагує з аміногрупою амінокислоти і, звільняючи фтористоводневу кислоту, утворює динітрофеніламінокислоту (ДНФ-ак
Будова білків
Всі білки являються високомолекулярними поліпептидами. Умовну границю між великими поліпептидами і білками проводять в області молекулярних мас 8000 – 10000.
Характеристика зв’язкі
Характеристика конформацій поліпептидів
Спіральна структура. Модель просторової конфігурації поліпептидного ланцюга у вигляді спіралі вперше запропонували Л. Полінг і Р. Корі в 1951 p. на основі даних рентгеноструктурного аналізу
Фізико-хімічні властивості білків
Розчинність. Більшість білків розчинна у воді і у водних розчинах. Розчинність залежить від будови молекул білка і іонного складу середовища, зокрема від іонної сили і рН.
Іонна
Визначення молекулярної маси білків
Молекулярна маса білків велика, і для їх визначення часто доводиться використовувати зовсім інші методи, ніж в органічній хімії.
Осмотичний тиск. Якщо речовина, розчинена у воді, ві
Хімічний склад і будова нуклеїнових кислот
Нуклеїнові кислоти, як і білки, є високомолекулярними сполуками. Вони побудовані з великої кількості структурних одиниць, які називаються нуклеотидами, тобто нуклеїнові кислоти – полінуклеотиди.
Компоненти нуклеїнових кислот і їх позначення
Азотиста основа
Нуклеозид
Рибонуклеотидфосфат
Дезоксирибонуклеотидфосфат
моно-
ди-
три-
Будова нуклеїнових кислот
Окремі нуклеотиди, які побудовані з пуринових або піримідинових основ, рибози або дезоксирибози і залишку фосфорної кислоти, сполучаючись між собою, утворюють ди-, три-, тетра-, пента- гекса- і пол
Властивості нуклеїнових кислот
Нуклеїнові кислоти – це речовини білого кольору, волокнистої будови, погано розчинні у воді. їх солі (лужних металів) добре розчинні у воді. Нуклеїнові кислоти розчиняються також у розчинах солей:
Функції нуклеїнових кислот
Нуклеїнові кислоти в організмі виконують різноманітні функції, але найважливішими серед них є участь у передачі спадкових ознак і процесах біосинтезу білка. Основними носіями генетичної інформації
Загальні відомості
Вітаміни були відкриті в 1880 р. російським лікарем М.І. Луніним (1853 – 1937) в експериментах на двох групах білих мишей. Тваринам першої групи він давав штучний раціон (вода + казеїн + лактоза +
Жиророзчинні вітаміни
Жиророзчинні вітаміни не розчиняються у воді, але розчиняються в органічних розчинниках, термостабільні, стійкі до зміни рН середовища, можуть частково депонуватися в тканинах людського і тваринног
Водорозчинні вітаміни
Водорозчинні вітаміни не розчиняються в жирах і багатьох органічних розчинниках, але добре розчиняються у воді, термолабільні, не стійкі до змін рН, не можуть депонуватися в тканинах. Є складовими
Вітаміноподібні речовини
Інозит. Інозит (мезоінозит) широко поширений в тваринному і рослинному світі. Необхідний людині і багатьом тваринам.
Гіпо- і авітамінози. У
Коротка історія вчення про ферменти
Ферменти (ензими) – це біологічні каталізатори білкової природи, які утворюються в живих клітинах і володіють здатністю прискорювати хімічні процеси в організмі. І.П. Павлов назвав
Біосинтез і клітинна локалізація ферментів
Ферменти за хімічною природою є простими або складними білками. Для їх утворення відповідні клітини повинні містити амінокислоти та інші речовини, з яких утворюються простетичні групи або кофермент
Методи виділення і очищення ферментів
Вихідним матеріалом для отримання різних ферментів найчастіше служать органи і тканини тварин і рослин, травні соки, а також клітинна маса мікроорганізмів. Підбираючи матеріал, слід враховувати вид
Загальні властивості ферментів
Білкова природа ферментів. Білкова природа ферментів в даний час повністю встановлена. Всі ферменти є простими або складними білками. Наприклад, до простих білків відносяться. ферм
Оптимальні значення рН для деяких ферментів
(зa T.T. Березовим і Б.Ф. Коровкіним)
Фермент
рН
Фермент
рН
Пепсин
1,
Катіони металів, які активують деякі ферменти
(за T.T. Березовим і Б.Ф. Коровкіним)
Фермент
Катіон металу
Фермент
Катіон металу
Хімічна природа ферментів
Відомо, що ферменти мають білкову природу. Як і білки, їх ділять на прості і складні. Прості ферменти є однокомпонентними, а складні – дво- і багатокомпонентними.
Для ферментів-білків хара
Коферменти. Простетичні групи
Коферментами називають низькомолекулярні органічні сполуки небілкової природи, що володіють здатністю оборотно зв’язуватися з ферментним білком. Їх можна відділити від апофермента діалізом, дією ки
Зоферменти
Ізоферменти – це різновиди ферменту, які володіють однією і тією ж субстратною специфічністю, але відрізняються між собою деякими фізичними, хімічними, каталітичними та імунологічними властивостями
Механізм дії ферментів
Механізм ферментативного каталізу є об’єктом дослідження багатьох учених. При ферментативному каталізі виявляється білкова природа ферментів, їх термолабільність, вплив рН середовища, специфічність
Номенклатура і класифікація ферментів
У даний час відомо понад 1000 ферментів. У міру розвитку біохімії виникала необхідність у вдосконаленні номенклатури і класифікації ферментів. До перших ферментів, відкритих біохіміками, відносятьс
Оксидоредуктази
Ферменти, які каталізують окисно-відновні процеси. Оксидоредуктази – двокомпонентні ферменти. Функції кофакторів у яких можуть виконувати піридин– (НАД і НАДФ) і флавіннуклеотиди (ФМН і ФАД), заліз
Трансферази
Трансферази – клас ферментів, які каталізують перенесення різних хімічних груп від однієї органічної сполуки (донатора) до іншої (акцептору). Вони беруть участь в обміні нуклеїнових кислот, білків,
Гідролази
Це ферменти, що каталізують реакції розщеплення (іноді і синтезу) органічних речовин, за участю води:
R1R2 + HOH « R1H + R2OH
Гідролази
Зомерази
Ці ферменти каталізують реакції внутрішньомолекулярного переміщення різних груп органічних речовин. Складаються з п’яти підкласів.
5.1. Рацемази і епімерази. Каталізують р
Взаємозв’язок між ферментами
Обмін речовин в організмі каталізується поліферментними системами, в які входять ферменти, що належать до всіх шести класів. Між ферментами існує взаємозв’язок, спадкоємність і послідовність. Для н
Ферменти в народному господарстві, медицині, ветеринарії і зоотехнії
Ферменти широко використовуються в народному господарстві. Так, в хлібопеченні застосовують ферментативні препарати, які покращують якість і аромат хліба. Дозрівання тіста прискорюється на 30%, а в
Загальна характеристика гормонів
Гормони – це біологічно активні речовини, які синтезуються залозами внутрішньої секреції і виділяються безпосередньо в кров, лімфу або ліквор. Наука про залози внутрішньої секреції
Гормони гіпоталамуса
Гіпоталамус здійснює зв'язок між центральною нервовою системою і залозами внутрішньої секреції. 32 пари ядер гіпоталамуса беруть участь в регуляції функцій і обміну речовин організму. Регуляція зді
Гормони гіпофіза
Гіпофіз – найважливіша залоза внутрішньої секреції. Разом з гіпоталамусом утворює єдину морфофізіологічну систему, яка регулює різні сторони обміну речовин. Гіпофіз складається з трьох частин: пере
Гормони епіфіза
Епіфіз – це невелика залоза внутрішньої секреції, вона розміщена між мозочком і півкулями головного мозку. Основу епіфіза складають пінеальні і гліальні клітини. Тут синтезується декілька гормонів:
Гормони щитовидної залози
Щитовидна залоза – найважливіший орган внутрішньої секреції. У різних тварин її розміри досягають 6 – 7 см, маса – 15 – 42 г. Швидкість кровотоку в щитовидній залозі в 100 разів більша, ніж у тазов
Гормон паращитовидної залози
Паращитовидні залози – невеликі епітеліальні утворення, розташовані у вигляді однієї – двох пар на поверхні щитовидної залози. Виробляють гормон, який є одним з основних регуляторів обміну кальцію
Гормон навколовушної залози
Навколовушна залоза – найбільша або друга після підшлункової залози по величині залоза. У жуйних секретує безперервно. Навколовушна залоза виробляє гормон паротин.
Хімічна п
Гормон вилочкової залози
Вилочкова залоза (тимус) – лімфоепітеліальний орган. Розвивається в ранньому віці, у дорослих тварин редукується. Залоза складається з кіркової і мозкової речовини. В мозковій речовині в шаруватих
Гормони підшлункової залози
Підшлункова залоза виконує секреторні і інкреторні функції. Її гормонами є: інсулін, глюкагон, ліпокаїн і ваготонін. Гормони виробляються в основному в клітинах острівців Лангерганса, які складають
Чоловічі статеві гормони
Чоловічі статеві гормони – андрогени синтезуються в основному в сім’яниках, деяка частина – в яєчниках і корі наднирників. Найбільша кількість гормонів міститься в спермі. Сперма на 90 – 98% склада
Жіночі статеві гормони
Жіночі статеві гормони синтезуються в яєчниках, плаценті і частково в наднирниках. Відрізняються між собою за хімічною будовою, властивостями і значенням.
Хімічна природа.
Гормони кори наднирників
Наднирники – парні залози внутрішньої секреції. Кожний наднирник складається з кіркової і мозкової речовини. Кіркова речовина складає 60 – 70% загальної маси органу. Експериментальне видалення орга
Гормони мозкової речовини наднирників
Мозкова речовина наднирників складає 30 – 40% його загальної маси. Продукує гормони адреналін і норадреналін. Вивчення гормонів почалося після дослідів Н. Цибульського і Л. Шимановича в 1895 р., як
Гормоноїди
Гормоноїди, або парагормони, – це різнорідні за хімічною будовою речовини, які проявляють сильну біологічну дію на багато фізіологічних процесів в організмі. На відміну від гормонів їх біосинтез не
Загальні уявлення про обмін речовин і енергії
Обмін речовин і енергії є однією з найважливіших і найсуттєвіших ознак живого організму. Живі організми – відкриті системи, для існування яких необхідний постійний двосторонній зв'язок (обмін) з на
Енергетичний баланс організму. Макроергічні сполуки
Обмін речовин в організмі тісно пов’язаний з обміном енергії. Постійне надходження та використання енергії є необхідною умовою існування живих організмів як відкритих систем. За рахунок надходження
Біологічне окислення
Вивчення процесів окислення було започатковано M.В. Ломоносовим та А. Лавуазьє на основі дослідження продуктів згорання. А. Лавуазьє, співставляючи процеси горіння з процесами дихання в живих орган
Таблиця 1
Стандартні потенціали деяких окисно-відновних систем
Система
Е’0, вольт
Кисень / вода
+ 0,82
Окислювальне фосфорилювання
Розглянуті вище реакції окислення – відновлення різних субстратів, що здійснюються в живих організмах у процесі внутрішньоклітинного обміну, дістали назву біологічного окислення. Процеси біологічно
Перетравлювання вуглеводів
Вуглеводи складають основу рослинних кормів. У більшості з них вони знаходяться у вигляді оліго-, гомо- і гетерополісахаридів, складових частин глюко- і мукопротеїдів, нуклеїнових кислот, біокомпле
Всмоктування вуглеводів
Всмоктування – це складний біохімічний процес переходу молекул моносахаридів і їх ефірів через епітелій слизової оболонки тонкої кишки в кров і лімфу. Слід зазначити, що деяка кількість моносахарид
Проміжний обмін
Він протікає в органах, тканинах, клітинах та інтрацелюлярних структурах. При цьому моносахариди крові використовуються для різних потреб організму – енергетичних, пластичних, захисних та ін. Так,
Вміст цукру в крові людини і деяких тварин
Об'єкт дослідження
Вміст цукру,
ммоль/л
Об'єкт дослідження
Вміст цукру, ммоль/л
Ссавці
Синтез глікогену
Глікоген як джерело хімічної енергії і регулятор осмотичного тиску крові має велике значення для організму. В органах відкладається у вигляді зерен.
Вміст глікогену в печінці людини і твар
Розпад глікогену
Глікоген – лабільна сполука. Протягом доби в організмі людини і тварин синтезується і розщеплюється 65 – 70% глікогену печінки.
Зменшення вмісту цукру в крові рефлекторно призводить до роз
Анаеробне розщеплення вуглеводів
Цей процес протікає в органах, тканинах і клітинах живого організму без участі кисню. Його основні реакції схожі з хімізмом спиртового бродіння, названого Л. Пастером „життям без ки
Спиртове бродіння
У нижчих організмів – дріжджових і цвілевих грибів, деяких мікроорганізмів – процес анаеробного перетворення вуглеводів завершується утворенням етилового спирту, тому він дістав наз
Аеробне перетворення вуглеводів
Аеробне й анаеробне перетворення вуглеводів тісно зв'язані між собою. Це насамперед виявляється в тому, що обидва процеси проходять однаково включно до стадії утворення піровиноград
Пентозний цикл
Пентозний цикл – це ланцюг послідовних хімічних перетворень вуглеводів, у результаті якого в тканинах і клітинах звільняється хімічна енергія і утворюються пентози, необхідні для си
Глюкозо-6-фосфат + 7Н2О + 12НАДФ+ ® 6СО2 + 12НАДФ×Н2 + 5 Глюкозо-6-фосфат + H3PO4.
Отже, виходячи із сумарного рівняння бачимо, що при повному окисленні 1 молекули глюкози утворюється 12 молекул відновленого НАДФ, які в процесі окислення у мітохондріях можуть дати
Біосинтез дисахаридів
Важливими представниками дисахаридів є сахароза, лактоза, мальтоза та деякі інші. Біосинтез їх здійснюється в основному за реакціями трансглікозування. При цьому процес перенесення
Регуляція вуглеводного обміну
У регуляції вуглеводного обміну беруть участь нервова система, залози внутрішньої секреції, печінка і деякі вітаміни. Центри, які регулють вуглеводний обмін, розміщені в корі великих півкуль, промі
Патологія вуглеводного обміну
Причинами патології вуглеводного обміну можуть бути багато інфекційних, інвазивних і незаразних хвороб. Патологія вуглеводного обміну найчастіше виявляється у вигляді гіперглікемії і глюкозурії, ац
Біологічна роль ліпідів в організмі
Ліпіди, як і білки, вуглеводи та інші речовини, відіграють в організмі важливу біологічну роль. Вона насамперед визначається тим, що ці речовини характеризуються комплексом своєрідних фізико-хімічн
Трудової діяльності
Вид діяльності
Жир
тваринний
рослинний
Розумова праця:
чоловіки
Перетравлювання ліпідів
Більшість ліпідів засвоюється організмом тільки після попереднього розщеплення. Під впливом травних соків вони гідролізуються до простих сполук (гліцерину, вищих жирних кислот, стеринів, гліколів,
Всмоктування ліпідів
Більшість ліпідів всмоктується в нижній частині дванадцятипалої і у верхній частині тонкої кишки, інші – в інших ділянках тонкої кишки. Продукти розщеплення ліпідів всмоктуються епітелієм ворсинок.
Проміжний обмін
Обмін ліпідів тісно пов'язаний з обміном вуглеводів, білків, мінеральних сполук і вітамінів, оскільки вони мають багато загальних продуктів метаболізму, що зв'язують обмін речовин в єдине ціле. Про
Біосинтез ліпідів
Біосинтез різних груп ліпідів має свої особливості.
Біосинтез жирів. Біосинтез жирів складається з трьох основних етапів: синтез гліцерину, вищих жирних кислот і сполученн
Ліполіз
Ліполізом називається процес ферментативного розщеплення ліпідів тканин і клітин до їх складових частин, які використовуються для задоволення різних потреб організму — енергетичних, пластичних та і
Кінцевий обмін
Основними кінцевими продуктами ліпідного обміну є дві речовини – вуглекислий газ і вода. Вони виділяються легенями, нирками, товстою кишкою, пітними залозами. Вода виділяється переважно у складі се
Регуляція ліпідного обміну
Процеси обміну ліпідів регулюються нейрогуморальним шляхом. Центральна нервова система впливає на ліпідний обмін безпосередньо або через залози внутрішньої секреції. Відповідні ділянки кори великих
Патології ліпідного обміну
Ліпідний обмін порушується при багатьох інфекційних, інвазивних і незаразних хворобах. Часто причиною порушення обміну є неправильно складені раціони. Патологія ліпідного обміну спостерігається при
Перетравлювання білків
У харчовому каналі білки піддаються розщепленню до амінокислот, які потім засвоюються організмом.
У ротовій порожнині їжа, що містить білки, механічно подрібнюється, змочується слиною і пе
Всмоктування білків
Білки всмоктуються у вигляді амінокислот, низькомолекулярних пептидів (частково) і складових частин простетичних груп. У новонароджених всмоктується частина нерозщеплених білків молозива і молока.
Проміжний обмін
Продукти всмоктування білків через систему ворітної вени поступають у печінку. Амінокислоти, що залишилися в крові після проходження через печінку, з печінкової вени потрапляють у велике коло крово
Кінцевий обмін
Під час проміжного обміну утворюється ряд хімічних сполук, які виділяються з організму як продукти розпаду білків. Зокрема, вуглекислий газ, що утворився, виділяється легенями, вода – нирками, пото
Регуляція білкового обміну
Всі етапи білкового обміну регулюються центральною нервовою системою та залозами внутрішньої секреції. Особливе місце в регуляції належить корі великих півкуль головного мозку і підкоровим центрам.
Патології білкового обміну
Обмін білків порушується при багатьох інфекційних, інвазивних і незаразних хворобах. Часто причиною порушень білкового обміну є неправильно складений раціон, недотримання режиму прийому їжі та ін.
Перетравлювання та всмоктування нуклеїнових кислот
Нуклеїнові кислоти в їжі та кормах знаходяться в основному у вигляді нуклеопротеїдів.
У ротовій порожнині їжа, що містить нуклеопротеїди, механічно подрібнюється, змочуються слиною і у виг
Проміжний обмін нуклеїнових кислот
Біосинтез нуклеїнових кислот
Матеріалом для синтезу нуклеїнових кислот у клітинах можуть бути екзогенні продукти гідролітичного розщеплення ДНК і РНК їжі. Частину матеріалів для цих
Кінцевий обмін нуклеїнових кислот
Пуринові і піримідинові основи, що утворилися в тканинах при розщепленні нуклеїнових кислот, отруйні і знешкоджуються в печінці (в меншій мірі – в слизовій оболонці кишок, селезінці та інших органа
Регуляція нуклеїнового обміну
Нуклеїновий обмін регулюється на різних рівнях, починаючи від цілого організму і закінчуючи молекулою нуклеїнової кислоти. Провідне місце належить центральній нервовій системі і її вищому відділу –
Патологія нуклеїнового обміну
Порушення нуклеїнового обміну різні. Найхарактернішою з них є подагра. Її причиною є порушення нейрогуморальної регуляції нуклеїнового обміну. В суглобах, хрящах, сухожильних піхвах і слизов
Значення і розподіл води в організмі
Вода складає близько 3Д біомаси Землі. Перші живі організми виникли у водному середовищі. Життя без води неможливе. Собака, позбавлена корму, може прожити до 100 діб, без води
Обмін води
Тканини і клітини використовують два види води: екзо- і ендогенну. Екзогенна вода поступає в організм ззовні. В загальній масі вона складає 6/7 всієї води, необхідної д
Загальна характеристика мінеральних речовин
У живих організмах виявлено близько 70-ти хімічних елементів, із них 47 присутні в ньому постійно. Це біогенні хімічні елементи.
За кількісним вмістом у живій матерії всі
Обмін мінеральних речовин
Мінеральні речовини, що входять до складу раціону, в організмі піддаються складним перетворенням. Так, основну масу мінеральних речовин, що знаходяться у вільному стані, організм засвоює без якої-н
Мг% на сиру тканину
Орган або тканина
К
Na
Ca
Mg
Cl
P
М'язи
Макроелементи
Чотири макроелементи складають органічну основу живих організмів. Це кисень (62,43%), вуглець (21,15%), водень (9,86%) і азот (3,10%). Решту макроелементів прийнято вважати мінераль
Мікроелементи
Йод. В організмі йоду міститься до 0,027% загальної маси. Йод необхідний для синтезу гормонів щитовидної залози. В організм йод поступає з кормом, водою і повітрям. Всмоктується в шлунку
Регуляція на рівні мембрани
У дослідженнях на бактеріях вдалося точно охарактеризувати механізми, що забезпечують активне і специфічне проникнення в клітину деяких метаболітів завдяки участі в них білків пермеаз, які перенося
Метаболічний рівень регуляції
Метаболічний рівень регуляції забезпечує узгодженість процесів обміну за рахунок зміни концентрації метаболітів. Метаболіти – це низькомолекулярні сполуки, які потрапляють в організм з продуктами х
Оперонний рівень регуляції
Даний рівень регуляції процесів життєдіяльності забезпечується на рівні оперона. Оперон – ділянка ДНК, обмежена промотором і термінатором, яка знаходиться під регуляторною дією гена-регулятора і за
Клітинний рівень регуляції
Якщо врахувати, що клітина є основною структурною одиницею живих організмів, то інтенсивність перебігу обмінних процесів у ній відіграє вирішальну роль у забезпеченні процесів життєдіяльності. Меха
Організменний і популяційний рівні регуляції
Організменний рівень регуляції забезпечується за рахунок складних механізмів, для здійснення яких необхідна наявність спеціальних диференційованих клітин і систем, що виявляють контрольну функцію (
Новости и инфо для студентов