Реферат Курсовая Конспект
РАЗДЕЛ 5 БИОХИМИЯ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. БЕЛКИ-1. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ - раздел Химия, Министерство Здравоохранения Республики Беларусь Учреждение Образован...
|
МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ «ГОМЕЛЬСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ»
Кафедра биохимии
А. И. Грицук, В. Т. Свергун, А. Н. Коваль
Т Е Т Р А Д Ь Д Л Я П Р А К Т И Ч Е С К И Х
З А Н Я Т И Й П О Б И О Х И М И И
Й семестр
Гомель 2013
РАЗДЕЛ 5 БИОХИМИЯ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
З а н я т и е 1 9 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
БЕЛКИ-1. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ
Цель занятия:сформировать представления о пищевой ценности белков,молекулярных механизмах их переваривания и всасывания в желудочно-кишечном тракте, путях формирования пула свободных аминокислот тканей и жидкостей организма. Освоить методы определения кислотности и патоло-гических компонентов желудочного сока.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
Строение, классификацию и свойства основных классов аминокислот. | |
Уровни структурной организации белковой молекулы. | |
Механизмы мембранного транспорта веществ | |
Механизм микросомального окисления.. | |
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь : | |
Проводить титрационный анализ. | |
Проводить качественные реакции на кровь и молочную кислоту. |
Структура занятия 1 Теоретическая часть
1.1 Заменимые и незаменимые аминокислоты. Роль белков в питании. Полноценные и неполноценные белки. Нормы белка в питании. Азотистый баланс.
1.2 Обмен простых белков. Переваривание белков в ЖКТ. Состав и свой-ства желудочного сока. Значение компонентов сока в переваривании белков (HCl, пепсин, слизь и др.). Характеристика пепсина. Механизмы образования
и секреции HCl в желудочном соке. Регуляция секреции HCl (роль гистами-на, гастрина, ацетилхолина и др.).
1.3 Кишечный сок. Его состав и свойства. Характеристика панкреатиче-ских и кишечных ферментов. Механизм активации трипсина, химотрипсина
и др.
1.4 Значение градиента pH соков ЖКТ в переваривании белков. Механиз-мы переваривания белков и всасывания аминокислот в ЖКТ.
1.5 Медиаторы и гормоны ЖКТ – гистамин, серотонин, секретин, холеци-стокинин, гастроингибирующий пептид, соматостатин, глюкагон, энкефали-ны и др.
1.6 Гниение белков в толстом кишечнике. Образование индола, скатола, фенола, сероводорода, аммиака, аминов и др., их роль и механизмы обезвре-живания в печени.
1.7 Эндогенный пул аминокислот в тканях – пути формирования и утили-
зации.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Проведение повторного инструктажа по технике безопасности.
2.3 Лабораторные работы.
З а д а ч и
1. Роль белка в питании:
а) источник витаминов группы В; б) источник «биогенного» азота; в) ис-точник микроэлементов; г) источник незаменимых аминокислот; д) источ-ник нуклеотидов?
2. К заменимым аминокислотам относятся:
а) аланин; б) пролин; в) изолейцин; г) треонин; д) глицин?
3. Положительный азотистый баланс наблюдается:
а) при голодании; б) в период роста организма; в) при заболеваниях ЖКТ; г) при физической нагрузке; д) при терапии анаболическими стероидами?
4. Какие ферменты расщепляют белок в желудке?
а) пепсиноген; б) гастриксин; в) пепсин; г) химотрипсин; д) гастрин.
5.Трипсин активируется:
а) аутокаталитически; б) ионами Ca2+; в) антитрипсином; г) энтеропептида-зой; д) путём ограниченного протеолиза?
6. Ключевыми ферментами для синтеза соляной кислоты являются:
а) пепсин; б) карбоксипептидаза; в) карбангидраза; г) каталаза; д) Н+/К+-АТФ-аза?
7. Выберите пары аминокислот, которые замедляют всасывание друг друга в кишечнике:
а) арг и лиз; б) вал и глу; в) лиз и лей; г) глу и асп; д) гли и гис?
8. Триптофан под действием кишечной микрофлоры может превратиться в: а) крезол; б) фенол; в) индол; г) скатол; д) ментол?
9.Какие вещества используются в печени для обезвреживания продуктов гниения белков, поступивших из кишечника?
а) ФАФС; б) ГАГ; в) УДФГК; г) ГЛУТ; д) ИТФ.
10.Какие процессы могут служить источником эндогенного пула аминокис-лот?
а) биосинтез белка; б) протеолиз белков пищи; в) протеолиз белков катеп-синами; г) синтез биогенных аминов; д) синтез заменимых аминокислот de novo.
Л а б о р а т о р н ы е р а б о т ы
Л а б о р а т о р н а я р а б о т а № 1 . Количественное определение общей
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.:
Издательство БИНОМ, 2008. – С. 261-277.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 458-469.
3 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 261-265.
4 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С. 330-335.
5 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С. 299-
305, Т.2. С. 274-298.
6 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,
1998. – С. 409-429.
Д о п о л н и т е л ь н а я
7 Элементы патологической физиологии и биохимии / Под ред. Ашмарина И. П. М.:
Изд-во МГУ, 1992. С. 57–69.
З а н я т и е 2 0 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
БЕЛКИ-2. ТКАНЕВЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ ПРОДУКТОВ ОБМЕНА
Цель занятия:сформировать представления об основных путях метаболиз-ма свободных аминокислот в тканях. Изучить механизмы и значение реакций детоксикации аммиака в норме и при патологии. Освоить методы определе-ния концентрации мочевины в биологических жидкостях.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
1. Строение, классификацию и свойства основных классов аминокислот.
2. ЦТК, реакции, ферменты, механизмы регуляции.
3. Механизм микросомального окисления.
4. Строение витамина В6 и его коферментные формы.
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь :
1Проводить исследование на колориметре.
Структура занятия 1 Теоретическая часть
1.1 Основные реакции обмена аминокислот: 1.1.1 Реакции на радикал:
а) гидроксилирование (про, лиз, фен). Механизм микросомального окисле-ния (роль аскорбата, NADPH, цитохрома P450 и др.), примеры, биологиче-ское значение;
б) разрыв (механизм, биологическое значение); в) метилирование и др.
1.1.2 Реакции на карбоксильную группу:
а) декарбоксилирование (на примере гис, тир, трп, глу) – механизм, фер-менты, биологическая роль;
б) восстановление – ферменты, биологическая роль. 1.1.3 Реакции на аминогруппу:
а) виды дезаминирования (окислительное, восстановительное, гидролити-ческое, внутримолекулярное), их биологическое значение;
б) прямое окислительное дезаминирование – механизм, ферменты, кофер-менты, биологическое значение;
в) реакции переаминирования – ферменты, коферменты, биологическое значение;
г) непрямое окислительное дезаминирование – механизм, ферменты, ко-ферменты, биологическое значение.
1.2 Аммиак, пути его образования и механизмы токсичности. 1.2.1 Пути детоксикации аммиака:
а) восстановительное аминирование; б) образование амидов (глн и асн); в) аммониогенез;
в) биосинтез мочевины, реакции, ферменты, локализация, биологическая роль цикла синтеза мочевины (ЦСМ). Энергетическая емкость ЦСМ. Связь ЦСМ с ЦТК и обменом аминокислот. Роль ЦСМ в регуляции КОС.
1.3 Энзимопатии ЦСМ, виды и основные клинические проявления.
1.4 Пути вступления аминокислот в ЦТК (схема). Глико- и кетогенные аминокислоты.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторные работы.
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 277-287.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 469-491.
3 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 265-278
4 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С. 335-351.
5 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С. 306-316.
6 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,
1998. – С. 428–451.
Д о п о л н и т е л ь н а я
7 Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 571–599.
З а н я т и е 2 1 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
БЕЛКИ-3. ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ
Цель занятия:сформировать представления об особенностях обмена от-дельных аминокислот (АК) в норме и при патологии. Дать биохимическое обоснование практического применения аминокислот в медицине. Освоить методику определения активности трансаминаз в сыворотке крови.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
1. Строение, классификацию и свойства основных классов АК.
2. ЦТК, реакции, ферменты, механизмы регуляции, его взаимосвязь с об-меном АК, углеводов, липидов и циклом синтеза мочевины.
3. Механизмы митохондриального и микросомального окисления.
4. Энзимопатии (общая характеристика).
5. Энзимодиагностика (принципы, объекты, цель и задачи).
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь :
1. Проводить исследование на колориметре.
Структура занятия
Теоретическая часть
1.1 ЦТК (реакции, ферменты, коферменты, механизмы регуляции, биоло-гическая роль). Пути вступления отдельных АК в ЦТК (глико- и кетогенные АК).
1.2 Особенности обмена отдельных АК – биосинтез и распад, участие в ГНГ или кетогенезе, применение в медицине.
1.3 ала – основные пути метаболизма, регуляторная роль.
1.4 гли, сер – механизм взаимопревращений, роль ТГФК в обмене, участие
в биосинтезе фосфолипидов, этаноламина, холина, пуринов, порфиринов, глутатиона, креатина, гиппуровой кислоты, желчных кислот. Нарушение об-мена гли – гиперглицинемия, оксалоз, их основные клинические проявления.
1.5 глу – прямое и непрямое окислительное дезаминирование, трансами-нирование, ферменты и биологическое значение. Биологическое значение глутаматдегидрогеназы.
1.5.1 Адаптивная роль глу: антигипоксическая – образование ГАМК, ГОМК и янтарной кислоты, энергетический “выход” окисления глу, антиток-сическая – обезвреживание аммиака, связывание тяжелых металлов и др., ан-тиоксидантная – синтез глутатиона. биосинтез про, пуриновых оснований. Роль глу в интеграции углеводного, липидного и азотистого обменов. Пока-зания к применению глу в медицинской практике.
1.6 асп – основные метаболические превращения: трансаминирование, амидирование (обезвреживание аммиака), α-декарбоксилирование (биологи-ческая роль b-аланина), биосинтез пуриновых и пиримидиновых оснований,
биосинтез мочевины, участие в цикле пуриновых нуклеотидов. Показания к применению асп в медицинской практике.
1.7 про – биосинтез, распад, механизм образования о-про, реакция, фер-менты, роль микросомального окисления, аскорбата и др. Клинико-диагностическое значение определения содержания про и о-про в крови и моче. Нарушение обмена про – гиперпролинемия, основные клинические проявления.
1.8 гис – биосинтез и основные пути обмена, их биологическая роль: обра-зование гистамина, дипептидов ансерина, карнозина. Использование гис как радиопротектора и антиоксиданта. Нарушение обмена гис – гипергистидине-мия, основные клинические проявления.
1.9 арг – биосинтез и основные пути обмена, их биологическое значение: адаптивная роль системы арг – аргиназа – мочевина.
1.10 цис – механизм биосинтеза из мет. Антитоксическая, антиоксидантная
и радиопротекторная роль: биосинтез цистина, таурина, ФАФС, глутатиона и др. Нарушение обмена цис – цистиноз, его основные клинические проявле-ния.
1.11 мет – основные пути метаболизма: образование S-аденозилметионина (SAM), витамина U (S-метилметионина), реакции трансметилирования – син-тез холина, адреналина, креатинина, реакции детоксикации и др. Нарушение обмена мет – гомоцистинурия, цистатионурия, основные клинические прояв-ления.
1.12 фен и тир – основные пути метаболизма: биосинтез катехоламинов, тиреоидных гормонов, меланина и др. Нарушение обмена фен, тир – фенил-кетонурия, альбинизм, алкаптонурия, тирозиноз, их основные клинические проявления.
1.13 трп – основные пути обмена: кинурениновый, образование триптами-на и серотонина. Нарушения обмена трп – синдром Хартнупа, его основные клинические проявления.
1.14 вал, лей, иле – особенности обмена, регуляторная роль этих амино-кислот. Нарушения обмена – болезнь кленового сиропа, ее основные клини-ческие проявления.
1.15 Интеграция углеводного, липидного и белкового обменов, механизм образования общих метаболитов.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторная работа.
Л а б о р а т о р н а я р а б о т а
Л а б о р а т о р н а я р а б о т а № 1 . Определение активности АСТ (ас-
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 288-303.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 491-520.
3 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С. 351-365.
4 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С. 317-355.
5 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,
1998. – С. 451–468.
Д о п о л и т е л ь н а я
6 Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 653–681.
З а н я т и е 2 2 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
БЕЛКИ-4. НУКЛЕОПРОТЕИДЫ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ИНФОРМАЦИОННЫХ МАКРОМОЛЕКУЛ
Цель занятия:сформировать представления о структуре,метаболизме ифункциях азотистых оснований, нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Осво-ить качественные реакции на продукты гидролиза нуклеопротеидов.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
1 Строение, свойства и функции азотистых оснований и нуклеотидов.
2 Правила Э. Чаргаффа.
3 Структуру, классификацию, свойства и функции нуклеиновых кислот.
4 Молекулярные механизмы переваривания и всасывания пищи в желу-дочно–кишечном тракте (ЖКТ).
5 Энзимопатии (общая характеристика).
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь :
1 Проводить качественные реакции на белки и углеводы.
Структура занятия
Теоретическая часть
1.1 Переваривание и всасывание нуклеопротеидов в ЖКТ. Характеристика
и функции “ядерных” белков.
1.2 Мононуклеотиды как структурные компоненты нуклеиновых кислот (НК), их основные функции:
1.2.1 переносчики энергии – АТФ, ГТФ.
1.2.2 коферменты – NAD, NADP, FAD, FMN.
1.2.3 участие в метаболизме углеводов (УДФ-глюкоза и др.) и липидов (ЦДФ-холин и др.).
1.2.4 мессенджеры гормональных и др. сигналов – цАМФ, цГМФ.
1.3 Метаболизм (синтез и распад) пуринов и пиримидинов. Реакции, фер-менты, регуляция.
1.4 Биосинтез АМФ и ГМФ. Реакции, ферменты, регуляция.
1.5 Структура и функции НК. Особенности строения и роль различных ви-дов ДНК (ядерная, митохондриальная, сателлитная). Особенности структуры
ДНК вирусов и фагов. Полиморфизм вторичной структуры ДНК – А-, В- и Z-формы.
1.6 Особенности строения и роль различных видов РНК – информацион-ной, рибосомальной, транспортной, вирусной. Роль минорных оснований в структуре НК. Коэффициент видовой специфичности.
1.7 Механизмы хранения и передачи наследственной информации – репа-рация, репликация (строение репликативной вилки), транскрипция, трансля-ция, характеристика основных ферментов и кофакторов.
1.8 Этапы биосинтеза ДНК – инициация, элонгация, терминация, роль ДНК-полимераз.
1.9 Биосинтез РНК, его регуляция, роль РНК-полимераз. Процессинг РНК, его биологическое значение. Альтернативный сплайсинг.
1.10 Строение иммуноглобулинов (Ig). Характеристика основных классов Ig – IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Рекомбинация генов Ig как причина их разнооб-разия.
1.11 Патология обмена азотистых оснований и НК. Нарушения процессов репарации ДНК и их последствия. Причины возникновения и основные кли-нические проявления оротацидурии, ксантинурии, синдрома Леша–Нихана и подагры.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторная работа.
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 307-338, 344-386.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 140-170, 185-226, 521-544.
3 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 278-303
4 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С.
5 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С.
6 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,
1998. – С. 96–113, 469–503.
Д о п о л н и т е л ь н а я
7 Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 2. С. 93–126.
8 Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 665–674
З а н я т и е 2 3 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
БЕЛКИ-5. БИОСИНТЕЗ БЕЛКА. РЕГУЛЯЦИЯ БИОСИНТЕЗА. ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Цель занятия:сформировать представления об этапах биосинтеза белка,ме-ханизмах его регуляции и молекулярных аспектах основных нарушений азо-тистого обмена. Освоить рефрактометрический метод определения концен-трации белка в сыворотке крови.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
1 Строение, классификацию и свойства основных классов нуклеиновых кислот.
2 Строение рибосом.
3 Механизмы регуляции активности ферментов.
4 Структуру и функцию иммуноглобулинов.
5 Энзимопатии (общая характеристика).
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь :
1.Проводить исследование на рефрактометре.
Структура занятия 1 Теоретическая часть
1.1 Принципиальное отличие биосинтеза белка от биосинтеза других мо-лекул. Общая схема биосинтеза белка – необходимые предпосылки:
1.1.1 информационный поток – схема передачи информации. Репликация и транскрипция ДНК – ферменты, механизм. Обратная транскрипция, роль ре-вертаз. Процессинг и сплайсинг иРНК. Характеристика генетического кода, кодон, антикодон;
1.1.2 пластический поток – механизм активации аминокислот, строения тРНК, характеристика АРС-аз – кодаз;
1.1.3 энергетический поток. Роль макроэргов АТФ, ГТФ и др. в биосинтезе
белка.
1.2 Рибосомы – принципы организации, строение, состав. Механизм трансляции – этапы рибосомального цикла:
1.2.1 инициация, факторы инициации. Образование инициаторного ком-
плекса;
1.2.2 элонгация, факторы элонгации;
1.2.3 терминация.
1.3 Виды и механизмы посттрансляционной модификации (процессинга) пробелков:
1.3.1 химическая модификация (виды, примеры);
1.3.2 ограниченный протеолиз;
1.3.3 фолдинг белка в норме и при патологии, роль шаперонов.
1.4 Регуляция биосинтеза белка у прокариот (модель Жакоба и Моно).
1.5 Особенности регуляции биосинтеза белка у эукариот:
1.5.1 регулящия механизмов транскрипции (модификация гистоновых и негистоновых белков);
1.5.2 регуляция процесинга РНК (альтернативный сплайсинг иРНК);
1.5.3 регуляция транспорта РНК из ядра в цитозоль;
1.5.4 регуляция трансляции;
1.5.5 регуляция транспорта и функциональной активности белков.
1.6 Патология белкового обмена. Нарушение переваривания и всасывания, последствия ахилии. Белковое голодание, квашиоркор, их последствия и ос-
новные проявления. Биосинтез дефектных белков. Первично- и вторично-дефектные белки. Относительно патологические белки. Поврежденные белки.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторная работа.
Ви рефрактометрическим методом
Принцип метода. В основе рефрактометрии лежит различная преломляю-щая способность жидких сред, количественно выражаемая коэффициентом
преломления (отношение синуса угла падения (a) к синусу угла преломления
(b)
n = sin α , sin β
который в сыворотке крови обусловлен в основном количеством, качеством растворенного белка и температурой. Влияние других компонентов сыворот-ки крови на коэффициент преломления значительно меньше. Определение коэффициента преломления проводят с помощью рефрактометров.
Расчет. Определив показатель преломления по таблице, вычисляют про-цент содержания белка в сыворотке крови. Для перехода к единицам СИ (г/л) результат следует умножить на 10.
Содержание белка в плазме (сыворотке) крови
Коэффициент | Содержание | Коэффициент | Содержание | Коэффициент | Содержание | |
преломления | белка, % | преломления | белка, % | преломления | белка, % | |
1,33705 | 0,63 | 1,34313 | 4,16 | 1,34910 | 7,63 | |
1,33743 | 0,86 | 1,34350 | 4,38 | 1,34947 | 7,85 | |
1,33781 | 1,08 | 1,34388 | 4,60 | 1,34984 | 8,06 | |
1,33820 | 1,30 | 1,34420 | 4,81 | 1,35021 | 8,28 | |
1,33858 | 1,52 | 1,34463 | 5,03 | 1,35058 | 8,49 | |
1,33896 | 1,74 | 1,34500 | 5,25 | 1,35095 | 8,71 | |
1,33934 | 1,96 | 1,34537 | 5,47 | 1,35132 | 8,92 | |
1,33972 | 2,18 | 1,34575 | 3,68 | 1,35169 | 9,14 | |
1,34000 | 2,40 | 1,34612 | 5,90 | 1,35205 | 9,35 | |
1,34048 | 2,62 | 1,34650 | 6,12 | 1,35242 | 9,57 | |
1,34086 | 2,84 | 1,34687 | 6,34 | 1,35279 | 9,78 | |
1,34124 | 3,06 | 1,34724 | 6,55 | 1,35316 | 9,99 | |
1,34162 | 3,28 | 1,34761 | 6,77 | 1,35352 | 10,20 | |
1,34199 | 3,50 | 1,34798 | 6,98 | 1,35388 | 10,41 | |
1,34237 | 3,72 | 1,34836 | 7,20 | |||
1,34275 | 3,94 | 1,34873 | 7,42 |
Норма. Содержание общего белка в плазме (сыворотке) крови здорового человека составляет 6,5–8,5 %, или 65–85 г/л.
Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку.
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 338-344, 387-418.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 170-185.
3 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 189-260.
4 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С.
5 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С.
6 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,
1998. – С. 509–544.
Д о п о л н и т е л ь н а я
7 Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 2. С. 176–253.
РАЗДЕЛ 6 БИОХИМИЯ ВИТАМИНОВ И ГОРМОНОВ З а н я т и е 2 4 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
ВИТАМИНЫ
Цель занятия:изучить специфические биохимические функции витаминов,их роль в метаболизме.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
Строение и основные свойства водорастворимых (В1, В2, В6, PP, С, Н) и | |
жирорастворимых (A, D, E, K) витаминов. | |
Строение и механизм действия ферментов. | |
Строение и механизм действия коферментов. | |
Механизмы перекисных процессов и антиоксидантной защиты. | |
Механизмы интеграции обмена углеводов, липидов и белков. | |
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь : | |
Проводить качественный анализ на биологически активные вещества. |
Структура занятия 1 Теоретическая часть
1.1 Общая характеристика и классификация витаминов. История учения о витаминах (работы Л. И. Лунина, К. А. Сосина, Х. Эйкмана, К. Функа, Ф. Г. Гопкинса). Групповая характеристика витаминов. Гиповитаминозы и ави-таминозы, их причины (алиментарные, повышенная потребность, парентераль-ное питание, заболевание ЖКТ, глистные инвазии, применение лекарственных препаратов и антивитаминов, врожденные нарушения обмена витаминов).
1.2 Каждый витамин рассматривается по схеме:
1.2.1 Химическая природа и основные свойства (устойчивость к действию света, pH среды, высокой температуре и др.).
1.2.2 Превращения в организме и механизмы активации.
1.2.3 Механизм действия (участие в обмене веществ, физиологические эф-
фекты).
1.2.4 Картина гипо-, авитаминоза и гипервитаминоза и их клинико-лабораторная диагностика.
1.2.5 Источники витаминов и содержание в продуктах питания.
1.2.6 Показания к применению, профилактические и лечебные дозы.
1.3 Строение водорастворимых витаминов B1 (тиамин), B2 (рибофлавин), PP (никотинамид, ниацин), B6 (пиридоксин), C (аскорбиновая кислота), H (биотин), пантотеновая кислота, фолиевая кислота, витамин B12 (кобаламин).
1.4 Строение жирорастворимых витаминов А (антиинфекционный, витамин роста), D (антирахитический), их провитаминов и метаболитов, E (антистериль-ный), K (антигеморрагический).
1.5 Витаминоподобные вещества: витамин P (рутин, биофлавоноиды), витамин F (эссенциальные жирные кислоты), витамин B8 (инозитол), карнитин, липоевая
кислота (витамин N), пара-аминобензойная кислота, витамин U (S-метилметионин), холин (витамин B4).
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторные работы.
2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.
З а д а ч и
2. Витамин, наиболее широко применяющийся в комплексной терапии нев-ритов и полиневритов:
а) В1; б) В6; в) С; г) К; д) Е; е) Н?
2. Витамин, участвующий в образовании никотиновых коферментов:
а) В1; б) В2; в) В6; г) РР; д) Н; е) С?
3. Тип реакций, в котором принимает участие биотин:
а) карбоксилирование; б) декарбоксилирование; в) трансаминирование; г) окисление; д) восстановление; е) замещения?
4. Витамин, необходимый для превращения гистидина в гистамин: а) В1; б) В2; в) В6; г) С; д) РР; е) А?
5. Витамин, необходимый для превращения пропионил-КоА в метилмало-нил-КоА:
а) В6; б) В12; в) С; г) В1; д) В2; е) А? | ||||||
6. | Второе название рибофлавина: | |||||
а) витамин | роста; | б) | антианемический; | в) | антидерматитный; | |
г) антипеллагрический; д) антигеморрагический; е) антискорбутный? | ||||||
7. | Витамин Е накапливается: | |||||
а) в почках; б) в жировой ткани; в) в мышечной ткани; г) в яичниках; д) в | ||||||
нервной ткани; е) в селезенке? |
8. Выберите неправильное утверждение:
а) для гипервитаминоза D характерно избыточное поглощение Са2+ в ки-
шечнике; б) витамин К синтезируется микрофлорой кишечника;
в) одним из сильнейших природных антиоксидантов является витамин Е; г) витамин Е входит в состав зрительного пурпура – родопсина; д) витамин В2 участвует в реакциях карбоксилирования?
9. Антисеборейный витамин:
а) В2; б) В6; в) Н; г) Е; д) С; е) D?
На C.
Биологическая роль аскорбиновой кислоты в организме исключительно важна и многообразна. Она участвует в окислительно-восстановительных процессах и связана с системой глутатиона.
Аскорбиновая кислота участвует в синтезе стероидных гормонов в коре надпочечников и катехоламинов в мозговом слое надпочечников и необхо-дима для процесса гидроксилирования как кофактор ферментов гидроксилаз, например дофамингидроксилазы и др. Она участвует в образовании тетра-гидрофолиевой кислоты из фолиевой кислоты, процессинге коллагена (гид-роксилировании лизина в оксилизин, пролина в оксипролин), ускоряет вса-сывание железа, а также активирует фермент желудочного сока пепсиноген, что особенно важно при недостатке соляной кислоты в желудочном соке.
Принцип метода. Метод основан на способности витамина C восстанав-ливать 2,6-дихлорфенолиндофенол (2,6 ДХФИФ – краска Тильманса), кото-рый в кислой среде имеет красную окраску, при восстановлении – обесцве-чивается, а в щелочной среде окраска синяя. Для предохранения витамина C от разрушения исследуемый раствор титруют в кислой среде щелочным рас-твором 2,6 ДХФИФ до появления розового окрашивания.
Для расчета содержания аскорбиновой кислоты в продуктах (капуста, кар-тофель, хвоя, шиповник и др.), используют формулу
0,088АГ ´ 100
X = ¾¾¾¾¾¾¾,
БВ
где X – содержание аскорбата в 100 г продукта, мг; 0,088 – коэффициент пересчета;
А – результат титрования 0,001 н раствором 2,6 ДХФИФ, мл; Б – объем экстракта, взятый для титрования, мл;
В – количество продукта, взятое для анализа, мг;
Г – общее количество экстракта, мл;
101 – пересчет на 100 г продукта.
Ход работы.
1 Определение содержания витамина C в капусте.
Навеску капусты – 1 г тщательно растирают в ступке с 2 мл 10 %-го рас-твора соляной кислоты, объем доводят до 10 мл и фильтруют. Отмеривают для титрования 2 мл фильтрата, добавляют 10 капель 10 %-го раствора соля-ной кислоты и титруют 2,6 ДХФИФ до розовой окраски, сохраняющейся в течение 30 с.
По формуле, указанной выше, рассчитывают содержание аскорбиновой кислоты в 100 г продукта (в мг). По норме их должно быть (в мг): капуста –
25–60; хвоя – 200–400; шиповник – 500–1500.
2 Определение содержания витамина C в картофеле.
Взвешивают 5 г картофеля, тщательно растирают в ступке с 20 каплями 10 %-го раствора соляной кислоты (для того, чтобы картофель не темнел). По-степенно приливают дистиллированную воду – 15 мл. Полученную массу сливают в стаканчик, ополаскивают ступку водой, сливают ее по стеклянной
палочке в стаканчик и титруют 0,001н раствором 2,6 ДХФИФ до розового окрашивания. В 100 г картофеля содержится 1–5 мг витамина C.
3 Определение содержания витамина C в моче.
Определение содержания витамина C в моче дает представление о запасах этого витамина в организме, так как наблюдается соответствие между кон-центрацией витамина C в крови и количеством этого витамина, выделяемым с мочой. Однако при гиповитаминозе С содержание аскорбиновой кислоты в моче не всегда понижено. Часто оно бывает нормальным, несмотря на боль-шой недостаток этого витамина в тканях и органах.
У здоровых людей введение per os 100 мг витамина C быстро приводит к повышению его концентрации в крови и моче. При гиповитаминозе C ткани, испытывающие недостаток в витамине, задерживают принятый витамин C, и его концентрация в моче не повышается. C мочой у здорового человека экс-кретируется 20–30 мг/сут или 113–170 мкмоль/сут витамина C. У детей уро-вень экскреции этого витамина понижается при многих острых и хрониче-ских инфекционных и соматических заболеваниях.
Ход работы. В стаканчик или колбочку отмеривают 10 мл мочи и 10 мл дистиллированной воды, перемешивают, подкисляют 20 каплями 10% рас-твора соляной кислоты и титруют 0,001н раствором 2,6 ДХФИФ до розового окрашивания.
Расчет содержания аскорбиновой кислоты в моче проводят по формуле
X = 0,088´А´В ,
Б
где X – содержание аскорбиновой кислоты в суточной моче, мг/сут; 0,088 – коэффициент пересчета;
А – результат титрования 0,001н раствором 2,6-ДХФИФ, мл; Б – объем мочи, взятый для титрования, мл;
В – среднее суточное количество мочи (для мужчин – 1500 мл, для женщин – 1200 мл).
Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку.
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 87-130.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 124-139.
3 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 147-177.
4 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С. 69-70, 181-186
5 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,
1998. – С. 204–242.
Д о п о л н и т е л ь н а я
6 Морозкина, Т.С. Витамины: Краткое руководство для врачей и студентов мед., фарма-цевт. и биол. специальностей / Т.С.Морозкина, А.Г.Мойсеёнок. – Минск: Асар, 2002. – 112 с.
З а н я т и е 2 5 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
ГОРМОНЫ-1. ОБЩАЯ ЭНДОКРИНОЛОГИЯ.
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ
Цель занятия:изучить химическое строение,классификации,механизмыдействия гормонов, принципы и уровни организации нейро-эндокринной системы. Изучить механизмы регуляции Ca-P обмена.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
1 Строение и свойства основных классов гормонов (стероидные, пептид-ные, катехоламины).
2 Строение аденилатциклазного комплекса.
3 Механизмы регуляции активности ферментов через системы вторич-ных посредников (мессенджеров).
4 Структуру хроматина и регуляцию биосинтеза белка.
5 Механизмы интеграции обмена углеводов, липидов и белков.
6 Основные онтогенетические изменения морфологических признаков, функций и метаболизма.
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь :
1 Проводить титрометрический анализ.
Структура занятия 1 Теоретическая часть
1.1 Гормоны. Характеристика. Свойства. Паракринное и аутокринное дей-ствие гормонов. Номенклатура, классификация гормонов по химическому строению, месту образования, механизму действия и др.
1.2 Принципы организации нейро-эндокринной системы:
1.2.1 Иерархический – уровни организации нейро-эндокринной системы:
- уровень внутриклеточных гормонов: строение, метаболизм и биологи-ческая роль цАМФ и цГМФ (строение аденилатциклазного комплекса). Ос-новные ферменты, стадии метаболизма и метаболиты (PG, LT, Tx) арахи-доновой кислоты (C20:4) и инозитолфосфатидов – в норме и при патологии;
- уровень гормонов периферических желез;
- уровень тропных гормонов гипофиза;
- уровень гипоталамических нейрогормонов.
1.2.2 Наличие прямой и обратной связи положительной и отрицательной связи (+, – взаимодействия).
1.2.3 Наличие центрального и периферического эффекта гормонов.
1.2.4 Наличие порога чувствительности гипоталамуса.
1.3 Факторы, определяющие интенсивность гормонального эффекта. Об-щая схема синтеза гормонов. Процессинг гормонов. Понятие о прогормонах
и антигормонах. Секреция гормонов. Циркуляторный транспорт гормонов в крови. Метаболизм гормонов в периферических тканях (катехоламинов, пеп-тидных, стероидных и тиреоидных), характеристика ферментов. Пути экс-креции гормонов.
1.4 Тканевой спектр действия гормонов. Характеристика гормональных рецепторов, их локализация. Механизм действия гормонов – катехоламинов,
пептидных, стероидных и тиреоидных. Роль "внутриклеточных" гормонов и Ca2+ в реализации гормональных эффектов.
1.5 Протеинкиназы, их характеристика и роль в реализации гормональных эффектов. Взаимоотношения Ca2+ и аденилатциклазного комплекса.
1.6 Феномен десенситизации, его механизм и биологическое значение. Пермиссивные и сенсибилизирующие эффекты гормонов.
1.7 Гормональная регуляция Ca-P обмена. Паратгормон и кальцитонин. Понятие об экзогенных гормонах – витамин D3, его тканевой метаболизм и метаболиты. Рахит, характеристика биохимических нарушений.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторные работы.
2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.
З а д а ч и
2. Ключевой фермент синтеза лейкотриенов:
а) липоксигеназа; б) фосфодиэстераза; | в) каталаза; г) циклооксигеназа; | |||
д) пероксидаза; е) фосфатаза? | ||||
2. | Ключевой фермент синтеза простагландинов и тромбоксанов: | |||
а) аденилатциклаза; б) пероксидаза; в) | циклооксигеназа; | г) | фосфатаза; | |
д) декарбоксилаза; е) каталаза? | ||||
3. | Гормон, проникающий в клетку-мишень: | |||
а) альдостерон; б) глюкагон; в) кортикотропин (АКТГ); | г) | адреналин; | ||
д) инсулин; е) АКТГ? |
4. Фосфолипаза С:
а) мембранный фосфолипид; б) непосредственно активирует протеинкиназу С;
в) гидролизует фосфоинозитол-4,5-дифосфат; г) дефосфорилирует инозитол-1,4,5-трифосфат; д) фосфорилирует липиды?
5. | Гормон, активирующий аденилатциклазу: | |||
а) | тестостерон; б) адреналин; в) эстрадиол; | г) кортизол; | д) инсулин; | |
е) циклооксигеназа? | ||||
6. | Синтез 1,25-дигидроксихолекальциферола происходит: | |||
а) | в коже под действием ультрафиолетового света из 7-альфа- | |||
дегидрохолестерола; | ||||
б) в почках из 25-гидроксихолекальциферола; | ||||
в) | в печени из холекальциферола; | |||
г) | в кишечнике из холекальциферола; | |||
д) | не синтезируется в организме человека? |
7. Железа, находящаяся под непосредственным контролем коры головного мозга: а) гипоталамус; б) гипофиз; в) щитовидная железа; г) корковое вещество надпочечников; д) инсулоциты поджелудочной железы; е) предстательная железа?
8. Увеличивает высвобождение Ca2+ из ЭПР:
а) инозитолтрифосфат (IP3); б) диацилглицерол (ДАГ); в) паратгормон; г) 1,25-дигидроксихолекальциферол (1,25(OH)2-D3); д) кальмодулин?
9. Высвобождение этого гормона тормозится тироксином:
а) лютеинизирующий гормон (ЛГ); б) пролактин; в) гормон роста (СТГ); г) фолликулостимулирующий гормон (ФСГ); д) тиреотропный гормон (ТТГ); е) тиреолиберин?
10.Действует через вторичный посредник:
а) адреналин; б) альдостерон; в) кортизол; г) тестостерон; д) глюкагон; е) АКТГ?
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 427-468.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 545-568.
3 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 441-459.
4 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С. 380-386.
5 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С.
6 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,
1998. – С. 248–297.
Д о п о л н и т е л ь н а я
7 Дильман В .М. Эндокринологическая онкология. М.: Медицина, 1974, 1983.
8 Розен В. Б. Основы эндокринологии. М.: Высшая школа, 1984.
9 Уайт А. и др. Основы биохимии. М.: Мир, 1981. Т. 3. С. 1499–1513, 1529–1542, 1563– 1574.
10 Теппермен Дж., Теппермен Х. Физиология обмена веществ и эндокринной системы.
М.: Мир. 1989.
З а н я т и е 2 6 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
ГОРМОНЫ-2. ЧАСТНАЯ ЭНДОКРИНОЛОГИЯ.
ГОРМОНЫ ПЕРИФЕРИЧЕСКИХ ЖЕЛЕЗ
Цель занятия:изучить механизмы действия гормонов,участвующих в регу-ляции метаболизма.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторные работы.
2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.
З а д а ч и
2. Тиреоидные гормоны:
а) понижают уровень глюкозы в крови б) являются гормонами роста и дифференцировки
в) уменьшают тканевое потребление кислорода г) являются гормонами, непроникающими в клетку д) способствуют липогенезу?
3. Орган-мишень для глюкагона:
а) печень; б) почки; в) скелетная мышечная ткань; г) лимфоидная ткань; д) нервная ткань; е) семенники?
3. Интегральный показатель секреции стероидных гормонов:
а) 11-кетостероиды в моче; б) 17-кетостероиды в моче; в) 17-кетостероиды
в сыворотке крови; г) 17-кетостероиды в слюне?
5. Причина сахарного диабета – нарушение выработки:
а) глюкокортикоидов; б) инсулина; в) тиреоидных гормонов;
г) соматотропина; д) адреналина; е) вазопрессина?
5. | Причина несахарного диабета – нарушение выработки: | |||||||||
а) | глюкокортикоидов; | б) | тиреоидных | гормонов; | в) | соматотропина; | ||||
г) адреналина; д) инсулина; е) вазопрессина? | ||||||||||
6. | Причина феохромоцитомы – нарушение выработки: | |||||||||
а) | глюкокортикоидов; | б) | тиреоидных | гормонов; | в) | соматотропина; | ||||
г) адреналина; д) инсулина; е) вазопрессина? | ||||||||||
7. | Причина синдрома Иценко-Кушинга – нарушение выработки: | |||||||||
а) | тиреоидных | гормонов; | б) | соматотропина; | в) | глюкокортикоидов; | ||||
г) адреналина; д) инсулина; е) вазопрессина? | ||||||||||
8. Свойство адреналина:
а) синтезируется из тирозина; б) действует только через фосфоинозитольный механизм;
в) вызывает снижение уровня цАМФ в гепатоцитах; г) действует подобно стероидному гормону; д) активирует липолиз?
9. Ключевое соединение для синтеза и тестостерона, и кортизола из холесте-
рина:
а) 7-гидроксихолестерол; б) альдостерон; в) прегненолон; г) ретиноевая кислота?
10.Стимулирует продукцию инсулиноподобного фактора роста (ИФР):
а) лютеинизирующий гормон (ЛГ); б) пролактин; в) тиреотропный гормон (ТТГ); г) гормон роста (СТГ); д) фолликулостимулирующий гормон (ФСГ); е) адреналин?
Л а б о р а т о р н ы е р а б о т ыЛабораторная работа № 1 . Обнаружение иода в препарате
Че
Принцип метода. Метод основан на взаимодействии 17-кетостероидов с м-динитробензолом в щелочной среде с образованием продуктов конденсации розово-фиолетового цвета.
Ход работы. В пробирку вносят 20 капель мочи и 30 капель раствора м-динитробензола, который добавляют медленно, так, чтобы он стекал по стенке пробирки. Пробирку не встряхивать. Затем по стенке пробирки добав-ляют 6 капель раствора гидроксида натрия.
Верхний слой жидкости окрашивается в розово-фиолетовый цвет.
Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности-ческую оценку.
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 468-514.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 568-615.
3 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 459-467
4 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С. 387-395, 399-430
5 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С.
6 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,
1998. – С. 248–297.
Д о п о л н и т е л ь н а я
7 Эндокринология и метаболизм / Под. ред. П. Фелига и др. М.: Медицина, 1985.
8 Дильман В. М. Эндокринологическая онкология. М.: Медицина, 1974, 1983.
9 Розен В. Б. Основы эндокринологии. М.: Высшая школа, 1984.
10 Уайт А. и др. Основы биохимии. М.: Мир, 1981, Т. 3. С. 1542–1702.
11 Теппермен Дж., Теппермен Х. Физиология обмена веществ и эндокринной системы.
М.: Мир, 1989.
РАЗДЕЛ 7 БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И СИСТЕМ
З а н я т и е 2 8 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
КРОВЬ-1. ОСНОВЫ РЕГУЛЯЦИИ КОС. БЕЛКИ КРОВИ
Цель занятия:изучить механизмы изменения физико-химических константкрови в норме и при патологии. Научиться определять содержания кальция в плазме крови и щелочной резерв крови.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторные работы.
2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.
Крови (метод Мойдина и Зака)
Принцип метода. Метод основан на способности органических соединений-
комплексонов взаимодействовать с ионами кальция. В качестве комплексона используется трилон Б (ЭДТА, или динатриевая соль этилендиаминтетрааце-тата). Трилоном Б титруют ионы кальция, предварительно связанные с инди-катором-мурексидом. Момент полного связывания кальция с трилоном Б оп-ределяется по изменению цвета мурексида (в комплексе с ионами кальция му-рексид красно-оранжевого цвета, свободный от кальция мурексид окрашива-ется в сине-фиолетовый цвет). Комплекс кальция с трило ном Б более прочен, чем комплекс с мурексидом. Зная концентрацию и объем раствора трилона Б, пошедшего на титрование, находят содержание кальция.
Нормальное содержание кальция в сыворотке крови 2,25–2,64 ммоль/л (9–11 мг%). Состояние гипокальциемии наблюдается при авитаминозе D (рахите), у беременных, при недостаточной функции паращитовидной железы, заболева-ниях почек, отравлениях фторидами. Гиперкальциемия встречается реже (ги-перпаратиреоз, опухоли, деструктивные процессы в костной ткани, лейкозы).
Ход работы.
В два стаканчика (опытная и контрольная пробы) наливают по 5 мл рас-твора мурексида. В стаканчик для опытной пробы вносят 0,2 мл исследуемой сыворотки крови (раствор становится розовым). Титруют из пипетки или бюретки раствором трилона Б до исчезновения розовой окраски и восстанов-ления фиолетового цвета (сравнивать с окраской контроля).
Расчет. Исходя из того, что 1 мл 0,1 моль/л раствор трилона Б эквивален-тен 0,12 мг Ca, рассчитывают содержание кальция в сыворотке крови, в мг%:
X = V ´ 0,12 ´ 100,
где V – объем трилона Б, пошедший на титрование опытной пробы, мл. Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности-
ческую оценку.
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
Л а б о р а т о р н а я р а б о т а № 2 . Титрометрический метод определе-
ния "щелочного" запаса крови
Принцип метода. Количество всех оснований цельной крови составляет ее щелочной запас. К цельной крови добавляют для нейтрализации всех осно-ваний заведомо большее количество соляной кислоты. Избыток кислоты от-титровывают щелочью до значения pH (pH = 5,0), равного изоэлектрической точке основных белков крови, которые выпадают в осадок, при этом появля-ется легкое белесоватое помутнение. Щелочной запас выражается в МЭКВ щелочи, соответствующих количеству связанной основаниями крови соляной кислоты, в перерасчете на 1 л крови.
Ход работы. В стаканчик вносят 10 мл 0,01н раствора соляной кислоты, добавляют 0,2 мл крови, тщательно перемешивают. Прозрачный бурый рас-твор титруют из пипетки 0,1н раствором NaOH до появления легкого белесо-ватого помутнения.
Расчет производят по формуле
(1 – а) ´ 0,1 ´ 1000
мэкв/л NaOH = ¾¾¾¾¾¾¾¾¾, 0,2
или
(1 – а) ´ 4 ´ 100
мг% NaOH = ¾¾¾¾¾¾¾¾, 0,2
где 1 – 1 мл 0,1н раствора HCl, взятой для нейтрализации; А – количество щелочи, пошедшей на титрование, мл;
0,1 – количество мэкв в 1 мл щелочи;
0,2 – количество крови, мл;
1000 – коэффициент пересчета на 1 л крови;
4 – количество NaOH в 1 мл 0,1н раствора, мг.
В норме щелочной запас составляет 100–115 мэкв/л, или 400–460 мг%
NaOH.
Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности-ческую оценку.
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
_________________________________________________________________
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 549-563, 585-597.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 61-65, 656-657, 682-686, 754, 758.
3 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С. 488–489, 502-504, 502-504.
4 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С. 257-
259; Т.2: С. 309-310, 319-325, 367-381.
Д о п о л н и т е л ь н а я
5 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин – М.: Медицина,
1998. – С. 567–599.
6 Ткачук В.А. Клиническая биохимия. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – С. 15-102.
7 Бышевский, А.Ш. Биохимия для врача / А.Ш. Бышевский, О.А. Терсенов. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – С. 163-173, 201-302.
З а н я т и е 2 9 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
КРОВЬ-2. ОБМЕН ГЕМОГЛОБИНА
Цель занятия:изучить особенности метаболизма железа и основных фор-менных элементов крови, изучить биохимию гемоглобина в норме и при па-
тологии. Научиться определять в крови содержание гемоглобина и билиру-бина.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
1 Строение и свойства олигомерных белков.
2 Кривые диссоциации оксимиоглобина и оксигемоглобина.
3 Гликолиз, пентозофосфатный цикл, ЦТК.
4 Перекисные процессы, антиоксидантная защита.
5 Система гемостаза.
6 Состав крови.
7 Строение и функции форменных элементов.
8 Основные физико-химические константы крови.
9 Строение и свойства олигомерных белков.
10 Кривые диссоциации оксимиоглобина и оксигемоглобина.
11 Метаболизм углеводов.
12 Перекисные процессы, антиоксидантная защита.
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь : 1 Работать на колориметре.
Структура занятия 1 Теоретическая часть
1.1 Общая характеристика, особенности метаболизма эритроцитов (глико-лиз, пентозофосфатный цикл, изоцитратдегидрогеназа, малатдегидрогеназа, трансаминазы и др.). Na/K АТФ-аза, минеральный состав эритроцитов. Глу-татион. Строение, функции, ферменты обмена глутатиона. Антиоксидантная защита. Характеристика белков и фосфолипидов мембран эритроцитов.
1.2 Гемоглобин (Hb), строение, свойства, производные, виды Hb. Измене-ние состава Hb в онтогенезе. Аномальные Hb. Сравнительная характеристика Hb и миоглобина.
1.3 Дыхательная функция крови, ее регуляция. Спектры крови гемоглоби-на и его производных. Гипоксия, аноксия, виды. Нарушение обмена при ги-поксии. Регуляция степени сродства Hb к кислороду. Роль 2,3-ДФГК.
1.4 Обмен хромопротеидов. Переваривание и всасывание. Обмен гемогло-бина. Биосинтез гема до порфобилиногена (локализация, ферменты). Распад Hb в клетках РЭС (образование неконъюгированного билирубина). Механизм конъюгации билирубина в печени. Превращение билирубина в кишечнике. Диагностическое значение определения билирубина и продуктов его обмена
в крови и моче при различных видах желтух (гемолитической, паренхима-тозной, обтурационной).
1.5 Метаболизм железа. Механизмы всасывания, транспорта и депониро-вания.
1.6 Особенности метаболизма лейкоцитов. Биохимические основы фагоцитоза.
1.7 Особенности метаболизма тромбоцитов.
1.8 Общая схема гемостаза.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторные работы.
2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.
Рекомендуемая литература
О с н о в н а я
1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 38-44, 301-306, 563-585.
2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 45-55, 636-655, 657-682.
3 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2004. – С. 457-458, 489-502, 504-517.
4 Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С. 52-62, 356-372, Т.2: С. 325-331.
Д о п о л н и т е л ь н а я
5 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин – М.: Медицина,
1998. – С. 78–85, 503–508, 585, 591–599.
6 Ткачук В.А. Клиническая биохимия. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – С. 138-210.
7 Бышевский, А.Ш. Биохимия для врача / А.Ш. Бышевский, О.А. Терсенов. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – С. 128-133, 244-246, 261-294.
З а н я т и е 3 0 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
БИОХИМИЯ ПОЧЕК В НОРМЕ И ПРИ ПАТОЛОГИИ
Цель занятия:изучить особенности метаболизма почек и биохимическую ос-нову их основных функций в норме и при патологии. Научиться определять основные физико-химические параметры мочи в норме и при патологии.
Исходный уровень знаний и навыков
С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :
1 Строение и функции, особенности кровоснабжения почки.
2 Строение и функции, особенности кровоснабжения нефрона.
3 Механизм образования мочи.
4 Механизмы действия гормонов – альдостерона, вазопрессина, натрий-урического фактора.
5 Метаболизм и механизм действия витамина D.
6 Принципы и механизмы регуляции кислотно-основного состояния (КОС).
7 Метаболизм углеводов, липидов и аминокислот.
8 Механизмы регуляции уровня глюкозы в крови, глюконеогенез.
С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь :
1 Проводить титрометрический анализ.
Структура занятия 1 Теоретическая часть
1.1 Основные функции почек.
1.1.1 Экскреторная функция почек. Строение нефрона, особенности его кровоснабжения. Механизм образования мочи (фильтрация, реабсорбция, секреция). Механизм активного транспорта глюкозы, аминокислот. Наруше-ние процессов фильтрации, реабсорбции и секреции. Общие свойства мочи в норме и при патологии (суточное количество, цвет, прозрачность, плотность, pH и др.). Органические (мочевина, мочевая кислота, креатинин, креатин, пигменты, аминокислоты, пептиды, гормоны) и неорганические (натрий, ка-лий, кальций, магний, аммиак, хлориды, фосфаты, сульфаты, бикарбонаты) компоненты мочи в норме и при патологии. Патологические компоненты мо-чи (кровь, белок, сахар, билирубин, аминокислоты).
1.1.2 Клиренс, его определение и диагностическое значение.
1.2 Гомеостатические (неэкскреторные) функции почек. Роль почек в ре-гуляции:
а) объема циркулирующей крови, внеклеточной жидкости, артериального давления. Ренин-ангиотензиновая система. Вазопрессин. Механизмы дейст-вия диуретиков;
б) баланса электролитов. Роль альдостерона в регуляции работы Na/K-АТФазы. Механизмы транспорта H+, Na+, K+, Ca++, Cl-, HCO3-. Почки и мета-болизм витамина D.
в) кислотно-основного состояния. Механизмы ацидогенеза, аммониогенеза; г) уровня глюкозы в крови. Особенности глюконеогенеза в почках; д) эритропоэза.
1.3 Метаболическая гетерогенность почечной ткани. Особенности угле-водного, липидного и белкового обменов в почке. Почка как орган катабо-лизма биологически активных веществ.
1.4 Нарушение обмена при острой и хронической почечной недостаточно-
сти.
1.5 Почечные камни, виды, причины и механизм образования.
Практическая часть
2.1 Решение задач.
2.2 Лабораторная работа.
2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.
– Конец работы –
Используемые теги: раздел, Биохимия, белков, нуклеиновых, кислот, белки-1, Переваривание, всасывание, белков0.121
Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: РАЗДЕЛ 5 БИОХИМИЯ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. БЕЛКИ-1. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ
Если этот материал оказался полезным для Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:
Твитнуть |
Новости и инфо для студентов